Анализ крови на трипсин и ингибитор трипсина

Анализ крови на трипсин и ингибитор трипсина thumbnail

Диагностическое направление

Функциональное состояние организма

Общая характеристика

Поджелудочная железа является единственным источником трипсина, поэтому определение его содержания может быть более важным для суждения о поражении поджелудочной железы, чем других ферментов. Все панкреатические протеазы, особенно трипсин и химотрипсин, очень быстро связываются с сывороточными ингибиторами немедленного и замедленного действия. Наиболее точным методом определения суммарной фракции трипсина и трипсиногена в крови является радиоиммунологический, основанный на принципе конкурентного белковосвязывающего анализа с двойными антителами. К преимуществам радиоиммунного анализа относятся: высокая чувствительность, специфичность, надежность, точность. Уровень трипсинемии зависит от формы и стадии заболевания. При острых атаках панкреатита характерно увеличение содержания трипсина, которое наблюдается чаще, чем повышение активности амилазы и липазы. Прогрессирующее безрецидивное течение хронического панкреатита или длительно текущий панкреатит сопровождаются постепенным снижением уровня сывороточного трипсина.
Повышение концентрации трипсина в сыворотке крови детей в первые несколько недель после рождения свидетельствует о наличии муковисцидоза, в связи с чем определение этого показателя считают эффективным методом скрининга. По мере прогрессирования болезни и развития истинной недостаточности поджелудочной железы концентрация трипсина в сыворотке крови снижается.

Показания для назначения

1. Диагностика муковисцидоза.2. Заболевания поджелудочной железы.

Маркер

Маркер ранней постнатальной диагностики муковисцидоза и нарушений функции поджелудочной железы.

Клиническая значимость

Применяется для диагностики панкреатита и ранней постнатальной диагностики муковисцидоза.

Состав показателей:

Иммуннореактивный трипсин

Метод:
Радиоиммуноанализ

Единица измерения:
Микрограмм на литр

Выполнение возможно на биоматериалах:

Биологический материал

Условия доставки

Контейнер

Объем

Сыворотка

Условия доставки:

30 Дней. при температуре от -20 до -20 градусов Цельсия

Контейнер:

Вакутейнер с разделительным гелем (ИФА)

Правила подготовки пациента

Стандартные условия: Утром до 11.00, строго натощак, через 8-12 часов периода голодания.Возможно: В течение рабочего дня отделений МЛ «ДІЛА», если имеются особые указания врача.Перерыв не менее 6 часов после приема пищи (должна быть исключена жирная пища).

Вы можете добавить данное исследование в корзину на этой странице

Интерференция:

  • Не выявлено

Интерпретация:

  • Муковисцидоз (тестирование новорожденных), острый панкреатит, на фоне тяжелых вирусных инфекций, иногда при раке поджелудочной железы.Снижение: при сахарном диабете, на поздних стадиях муковисцидоза, редко – при хроническом панкреатите, раке поджелудочной железы

Источник

Содержание трипсина в сыворотке в норме составляет 25,0 ± 5,3 мг/л.

Функция Трипсина в организме человека

Трипсин секретируется поджелудочной железой в виде неактивного предшественника — трипсиногена, который активируется энтерокиназой. Поджелудочная железа является един­ственным источником образования трипсина, и поэтому определение его активности дает более ценные сведения о состоянии поджелудочной железы, чем исследование других фер­ментов. Исследование активности трипсина представляет большой интерес для диагностики острого панкреатита, а также для разрешения ряда спорных вопросов патогенеза заболева­ния, и для обоснования целесообразности применения антиферментов в комплексном лече­нии этого заболевания.

Трипсин как результат анализа крови

Клиническую оценку уровня активности трипсина в сыворотке крови необходимо про­водить в комплексе с уровнем ингибиторов трипсина, где 90 % трипсинингибирующей ак­тивности сыворотки крови приходится на альфа-1-антитрипсин.

Для острого панкреатита характерно кратковременное повышение в 10—40 раз актив­ности трипсина в начале заболевания. Под воздействием различных причин, приводящих к повреждению ткани поджелудочной железы при остром панкреатите, нарушается динами­ческое равновесие в системе трипсин—альфа-1-антитрипсин. Начало заболевания связано с активацией трипсина в поджелудочной железе. В первые часы заболевания в ответ на мас­сивное поступление в тканевую жидкость, лимфу и кровь активного трипсина происходит увеличение активности альфа-1-антитрипсина. Однако постепенно при остром панкреатите происходит истощение альфа-1-антитрипсина, что свидетельствует о переходе процесса в некротическую стадию. Повышение активности альфа-1-антитрипсина при остром панкреа­тите наблюдается на 2—3-й день заболевания, а после 3-го дня выявляется его снижение. При быстром развитии панкреонекроза повышение альфа-1-антитрипсина в крови очень незначительно, что является прямым показанием к применению в комплексном лечении антиферментов.

При хроническом рецидивирующем панкреатите у 25—50 % больных в период обострения повышение трипсина в сыворотке не выявляется (особенно при наличии стеатореи). Отсутст­вие повышения активности трипсина в таких случаях обусловлено недостаточностью функции поджелудочной железы. У 20 % больных с хроническим панкреатитом показатели трипсина в крови возрастают. Клиническая картина заболевания обычно не коррелирует с уровнем по­вышения трипсина. При переходе хронического рецидивирующего панкреатита в стадию ре­миссии нормализация содержания альфа-1-антитрипсина наблюдается существенно реже, чем снижение активности трипсина. В этом отражается один из механизмов купирования обостре­ния процесса, т.е. повышение содержания альфа-1-антитрипсина способствует ремиссии.

Читайте также:  Где взять анализы крови у ребенка

Повышение содержания трипсина в крови

Повышение активности трипсина в крови иногда обнаруживается у больных при раке поджелудочной железы; у новорожденных оно является специфичным тестом на муковисци-доз; у больных с ХПН является следствием избыточного накопления его ингибиторов; при вирусных инфекциях, при «немом» поражении поджелудочной железы.

В связи с тем что в крови циркулируют ферметативно неактивные трипсиноген, ком­плексы трипсина с альфа-1-антитрипсином и ферментативно активные комплексы трипси­ны с альфа-2-макроглобулином, биохимические методы определения трипсина, основанные на расщеплении различных субстратов, недостоверны. Они отражают суммарную активность перечисленных комплексов. Наиболее достоверным является радиоиммунологический метод определения трипсина в крови.

Понижение содержания трипсина врови

Активность трипсина в сыворотке снижена у больных сахарным диабетом, муковисцидозом (в поздней стадии), иногда у больных хроническим панкреатитом и раком поджелу­дочной железы.

Для расшифровки значений остальных показателей анализа вы можете воспользоваться нашим сервисом: расшифровка биохимического анализа крови онлайн.

Источник

Трипсин – это протеолитический энзим (фермент), который выделяется экзокринной частью поджелудочной железы.  Вначале вырабатывается его предшественник в неактивном состоянии – трипсиноген.

Он поступает в 12-перстную кишку, и там осуществляется его активация благодаря воздействию на него другого фермента – энтерокиназы.

По химическому строению трипсин относят к белкам. В практике его получают от крупного рогатого скота.

Функции трипсина

Самая важная функция трипсина – протеолиз, т.е. расщепление белков  и полипептидов на более мелкие составляющие – аминокислоты. Это каталитический фермент.

Другими словами, он трипсин расщепляет протеины. Известны и другие энзимы поджелудочной железы — липаза, участвующая в переваривании жиров, и альфа-амилаза, которая расщепляет углеводы. Амилаза – не только панкреатический фермент, она синтезируется также в слюнных железах, но в небольшом количестве.

Трипсин, амилаза и липаза – наиболее важные вещества в пищеварительном тракте. При отсутствии хотя бы одного из них переваривание пищи сильно нарушается.

Кроме участия в пищеварении, фермент трипсин очень эффективен при лечении различных заболеваний:

  • способствует уменьшению воспаления в организме;
  • ускоряет заживление ожогов, тяжелых ран;
  • способен расщеплять отмершую ткань, чтобы продукты некроза не попали в кровь и не вызвали интоксикацию;
  • делает более жидкими густые секреты, выделения;
  • облегчает разжижение тромбов;
  • помогает при излечении заболеваний с фибринозным воспалением;
  • улучшает выведение гнойных масс;
  • лечит тяжелые язвенные дефекты ротовой полости;

В неактивном состоянии данное соединение является абсолютно безопасным.

Показания и противопоказания

Уровень сахара

Мужчина

Женщина

Укажите Ваш сахар или выберите пол для получения рекомендаций

Что такое трипсин в анализе крови и кала?Так как трипсин обладает столь выраженными лечебными свойствами, его используют для изготовления медицинских препаратов.

Как и любое другое действующее вещество любого препарата применение трипсина имеет свои показания и противопоказания к применению.

При использовании препаратов, в состав которых входит трипсин следует строго соблюдать рекомендации врача и инструкции по использованию средства.

Классификация трипсина:

  1. Аморфный – его можно применять только местно (на ограниченный участок кожи).
  2. Кристаллический – выпускается в виде бело-желтого порошка, с отсутствием характерного запаха. Применяется и местно, и для внутримышечного введения.

Трипсин выпускается под разными названиями: «Пакс-трипсин», «Терридеказа», «Рибонуклеаза», «Аспераза», «Лизоамидаза», «Дальцекс», «Профезим», «Ируксон». Все препараты нужно хранить в сухом темном месте при температуре не выше десяти градусов.

Показаниями к применению являются:

  • воспалительные заболевания легких и воздухоносных путей (бронхиты, пневмонии, экссудативные плевриты);
  • бронхоэктатическая болезнь (наличие острых расширений в бронхах);
  • инфицированные ожоги и раны с гнойными выделениями;
  • хронические воспаления среднего уха (отит);
  • гнойные воспаления лобных и гайморовых пазух;
  • воспаление костного мозга (остеомиелит);
  • пародонтоз;
  • закупорка слезного канала;
  • воспаление радужки глаза;
  • пролежни;
  • осложнения после операций на глазах.

Противопоказаниями к применению трипсина являются:

  1. Аллергическая реакция на трипсин.
  2. Повышенная воздушность легких, или эмфизема.
  3. Недостаточность сердечной функции.
  4. Дистрофические и воспалительные изменения в печени.
  5. Туберкулез.
  6. Заболевания почек.
  7. Панкреатит реактивный.
  8. Нарушения в свертывающей и противосвертывающей системе.
  9. Воспалительные процессы в почках (нефриты).
  10. Геморрагический диатез.

Какие могут быть побочные действия после использования трипсина?

  • аллергия;
  • учащенное сердцебиение;
  • покраснение и боль после внутримышечного введения;
  • гипертермия.

Помимо этого может появляться хрипота в голосе больного.

Инструкция по применению препарата

При местном применении для лечения сухих ран либо ран с отмершими тканями используют компрессы, пропитанные трипсином.

Читайте также:  Crea в биохимическом анализе крови что это

Для этого нужно растворить 50 мг ферментного препарата в 50 мг физиологического раствора (натрия хлорида, либо 0,9 % солевого раствора).

Обычно используют специально предназначенные трехслойные салфетки.

Что такое трипсин в анализе крови и кала?После наложения компресса его закрепляют повязкой и оставляют на двадцать четыре часа.

Внутримышечное применение. 5 мг трипсина разводят в 1-2 мл физраствора, лидокаина или новокаина. Взрослым инъекции делаются дважды в сутки, детям – только один раз.

Внутриплевральное использование. После введения препарата нельзя долго находиться в одной позе, потому что это затрудняет разжижение секрета. Обычно через двое суток этот секрет выходит через дренаж.

Ингаляционное применение. Ингаляции трипсином проводятся с помощью ингалятора или бронхоскопа.  После процесса лучше прополоскать теплой водой нос  либо рот (в зависимости от того, каким путем проводилась процедура).

В виде глазных капель. Их нужно капать каждые 6-8 часов в течение 3 суток.

Особенности применения трипсина:

  1. Трипсин запрещено наносить на кровоточащие раны.
  2. Нельзя использовать для лечения онкологических новообразований, особенно с участками изъзвления тканей.
  3. Не вводится внутривенно.
  4. При лечении маленьких детей составляется индивидуальная схема.
  5. Беременные или кормящие женщины должны принимать этот препарат только в том случае, если риск ее смерти либо смерти плода очень значителен.

Фармакокинетика, т.е. распределение препарата в организме, на данный момент не изучено. Известно лишь, что при попадании в организм собаки трипсин связывается с альфа-макроглобулинами и альфа-1-антитрипсином (его ингибитором).

Отзывы о препаратах

Что такое трипсин в анализе крови и кала?В настоящее время встречается огромное количество положительных отзывов о препаратах, содержащих трипсин. Особенно широк спектр его применения в офтальмологии. С помощью него лечат кровоизлияния, спайки, воспалительные и дистрофические процессы радужки, потому что эти патологии при отсутствии адекватной терапии могут привести к необратимой слепоте. Очень эффективным является совмещение в лечении ферментных препаратов с противоаллергическими лекарствами, антибиотиками, гормонами, медикаментами от глаукомы, что в разы повышает скорость регенерации тканей.

Очень многим трипсин помог облегчить течение заболевания суставов, таких, как артрит, полиартрит, артроз, ревматическое поражение. Он снимает боли, подавляет воспаление, восстанавливает полный объем движений.

При обширных травмах, глубоких порезах, ожогах энзим позволяет, как минимум, облегчить общее самочувствие пострадавшего, а в дальнейшем ускорить заживление.

Усредненная цена препаратов трипсина в России колеблется в пределах 500 рублей.

Трипсин в анализах

Что такое трипсин в анализе крови и кала?В  крови определяют так называемый «иммунореактивный» трипсин вместе с веществом, подавляющим его активность – альфа-1-антитрипсином. Норма трипсина — 1-4 мкмоль/мл.мин. Повышение его может наблюдаться при остром воспалении поджелудочной железы, онкологических процессах в ней, при муковисцидозе, хронической недостаточности почек, а также может сопутствовать течению вирусных заболеваний. Снижение количества фермента может свидетельствовать о сахарном диабете 1 типа, либо о вышеперечисленных заболеваниях, но в хронических формах и на поздних этапах.

Кроме анализа крови, больным часто назначают копрограмму. Перед этим исследованием 3 дня не рекомендуется принимать никакие антибиотики. При расшифровке трипсин в кале может не определяться. Это часто является признаком кистозно-фиброзных процессов в поджелудочной железе. Резкое снижение его наблюдается при муковисцидозе, но это никак не означает, что диагноз подтвержден, и необходимо проводить дополнительные исследования для уточнения. В настоящее время считается, что определение активности трипсина в кале практически ничего не показывает.

Краткая информация о трипсине и других ферментах предоставлена в видео в этой статье.

Уровень сахара

Мужчина

Женщина

Укажите Ваш сахар или выберите пол для получения рекомендаций

Последние обсуждения:

Источник

Ингибитор трипсина (ТИ) представляет собой белка , и тип ингибитор протеазы серина ( Серпин ) , что снижает биологическую активность трипсина путем контроля активации и каталитические реакции белков. Трипсин является фермент участвует в распаде многочисленных различных белков , в первую очередь , как часть пищеварения у человека и другие животных , такие как однокамерные желудок и молодые жвачные животные . Когда ингибитор трипсина потребляется он действует как необратимый и конкурентный субстрат.

Он конкурирует с белками , чтобы связываться с трипсином и , следовательно , делает его недоступным для связывания с белками для процесса пищеварения. В результате, ингибиторы протеазы , которые мешают пищеварение активности имеют антипитательный эффект. Таким образом, ингибитор трипсина считается анти-пищевым фактором или АНФАМИ. Кроме того, ингибитор трипсина частично препятствует химотрипсину функции.

Читайте также:  Нет показателя соэ в анализе крови

Трипсиногена является неактивной формой трипсина, ее неактивная форма обеспечивает белковые аспекты тела, такие , как поджелудочная железа и мышцы, не разрушается. Он образуется в поджелудочной железе и активировал в трипсином с энтеропептидазой химотрипсиногеном является неактивной формой химотрипсина и имеют аналогичные функции , как трипсин.

Присутствие ингибитора трипсина было установлено, привести к задержкам роста, а также метаболических и заболеваний органов пищеварения. Кроме того, гипертрофия поджелудочной железы является обычным явлением с потреблением ингибитора трипсина присутствие ингибитора трипсина в продукте снижает эффективность белка и, следовательно, приводит к телу потребителей не будучи в состоянии эффективно и полно использовать белка.

функция

ингибитор трипсина присутствует в различных пищевых продуктах, таких как соевые бобы, ананас, папайя фрукты, зерновые и различные дополнительные бобовыми. Основная функция этой протеазы в этих продуктах, чтобы действовать в качестве защитного механизма. Имея этот вредный компонент дикие животные узнают, что любая пища, которая содержит ингибитор трипсина представляет собой пищевой продукт, чтобы избежать. ингибитор трипсина также может иметь важное значение для биологических процессов в растении.

ингибитор трипсина может также происходить естественным образом в поджелудочной железе видов, таких как бычий. Функция это, чтобы защитить животное от любой случайной активации трипсиногена и / или химотрипсиногена

инактивация

ингибитор трипсина тепло несет ответственность, поэтому, подвергая эти продукты к теплу, ингибитор трипсина удаляется и пища впоследствии становится безопасной, чтобы поесть. При дезактивации ингибитора трипсина, продукты могут быть использованы для проверки, если он был надлежащим образом обработать, например, испытание Соевого Трипсина Ингибитор ELISA.

Применение в коммерческих отраслях

Наиболее видным применение ингибитора трипсина является кормом для скота. Соевые бобы являются популярным ингредиентом в корм скоту поэтому трипсином ингибитор может быть проблемой из-за присутствия его в сое. Большинство соевых бобов, используемых в корм скоту превращается в соевой муки и через процесс ингибитор трипсина удал етс за счет термической обработки. Однако эксперименты были проведены в отношении животных, которые потребляют активировать ингибитор трипсина, и они последовательно уменьшились веса.

Исследование показывая , что ингибитор протеазы из яиц пресноводных улиток Pomacea canaliculata , взаимодействующих как ингибитор трипсина с протеазы потенциальных хищников, было сообщено в 2010 году, первое прямое доказательство этого механизма в животном царстве.

Клиническое значение

Ассоциированные с опухолью ингибитор трипсина пептида (TATI) был использован в качестве маркеров муцинозной раки яичников, рак мочевого путей, и почечно-клеточной карциномы. TATI метаболизируется почками и, таким образом, повышен у пациентов с почечной недостаточностью. Это может быть повышенно при неопухолевых процессах, таких как панкреатит и может быть использовано в качестве прогностических маркеров в этой установке (уровни выше 70 мкг / л связаны с плохим прогнозом).

Пятьдесят процентов этапа я муцинозные карциномы яичника связаны с повышенной Tatì, и почти 100% опухолей IV стадии демонстрирует повышенные Tatì.

Восемьдесят пять до 95% поджелудочной железы аденокарциномы связаны с повышенным Tatì (но возвышение в панкреатите ограничивает клиническую полезность Tatì в этой установке, см выше).

Шестьдесят процентов желудка аденокарциномы показывают повышенные Tatì, в частности опухолей диффузно инфильтративно / печаткой кольцевого типа. TATI, таким образом, дополняет СЕА, который возводится исключительно в кишечном типа аденокарциномы желудка.

В уротелиальной карциноме, экспрессия TATI изменяется в зависимости от стадии, в пределах от 20% в опухолях с низким уровнем стадии до 80% опухолей высокой стадии.

Чувствительность TATI в установке почечно-клеточного рака составляет приблизительно 70%. Повышенный TATI, скорее всего, будет наблюдаться у пациентов с болезнью прогрессирующей стадии.

Почти во всех типах опухолей изученных TATI является маркером плохого прогноза.

Рекомендации

  • Джонс и др., Biochem., 2, 66, (1963)
  • Лайнуивера и Мюррей JBC, 171, 565 (1947)
  • Кунитец и Нортроп J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
  • Френкель-Conrat, и др., Arch. Biochem. Biophys., 37, 393 (1952)
  • Frattali, В., и Штайнер, Р .: Biochem., 7, 521 (1968)

внешняя ссылка

  • Трипсин + ингибиторы в США Национальной библиотеке медицина Медицинских предметных рубрик (MeSH)

Источник