Гемоглобин в анализе крови как называется

Исследование на гемоглобин — один из самых распространенных анализов крови, его может назначить врач любой специализации — от терапевта до иммунолога. Но почему же этот анализ считается таким универсальным? Какую информацию результаты могут сообщить доктору? Чем чреваты колебания уровня гемоглобина в крови у взрослых и детей? Обо всем этом — в нашей статье.

Что такое гемоглобин и какие анализы назначаются для определения его содержания

Гемоглобин — это соединение белка и железа, окрашивающее кровь теплокровных существ в красный цвет. Гемоглобин участвует в транспортировке кислорода и углекислого газа. От уровня этого белка в крови напрямую зависят все обменные процессы, происходящие в клетках. При его нехватке пациенту ставят диагноз анемия (малокровие). Уровень гемоглобина в крови можно поднять, если включить в рацион такие продукты, как говядина, печень, молочные продукты, яичный желток, бобовые, пророщенные злаки, красные ягоды, свекольный сок.

Кстати

Любимые многими сладости — темный шоколад и финики — способствуют повышению уровня гемоглобина.

Гемоглобин бывает физиологическим и патологическим. Физиологический гемоглобин может существовать в трех формах:

HbО
2
— гемоглобин и кислород, образуется в основном в артериальной крови, делает ее ярко-красной;
HbH — так называемый восстановленный гемоглобин, который уже «отдал» кислород клеткам;
HbCO
2
— гемоглобин и углекислый газ, соединение присутствует в венозной крови, придает ей вишневый оттенок.

Но существуют и патологические формы гемоглобина:

HbCO — соединение образуется в крови при вдыхании угарного газа, в таком состоянии гемоглобин не может соединяться с кислородом и транспортировать его;
HbMet — образуется из-за воздействия на организм химикатов (нитриты, нитраты, лекарства);
HbS — гемоглобин, деформирующий эритроциты; встречается у людей, больных дрепаноцитозом (серповидноклеточная анемия);
HbА
1С
— гликозилированный, или гликированный, гемоглобин, его уровень нарастает при постоянной гипергликемии (повышенный уровень сахара в крови).

Последняя форма патологического гемоглобина встречается чаще других. Ее наличие в крови однозначно указывает на сахарный диабет, даже если он протекает в скрытой форме. Те, кому такой диагноз уже поставлен, должны постоянно сдавать кровь на уровень гликозилированного гемоглобина, чтобы определить эффективность лечения.

Уровень физиологического гемоглобина в крови покажет общий анализ крови, который мы сдаем в рамках диспансеризации (кровь из пальца). Чтобы определить концентрацию HbА1С, необходимо сдать кровь на биохимический анализ (обычно речь идет о сдаче венозной крови).

Какой анализ сдавать — общий или биохимический на гликозилированный гемоглобин — в конечном итоге решает врач.

Показания к назначению анализа крови на уровень гемоглобина

Общий анализ назначают в следующих случаях: общее обследование (диспансеризация), отслеживание результатов текущего лечения, диагностика болезней крови, назначение некоторых препаратов. Кроме того, общий анализ назначают для того, чтобы отследить обменные процессы в организме, выявить потребность в каких-либо химических элементах. Также пробы крови на анализ берут в течение всей беременности.

Главная причина назначения анализа крови на гликозилированный гемоглобин — сахарный диабет. Показания к назначению: симптоматика диабета (постоянная сухость во рту, участившиеся позывы к мочеиспусканию, быстрая утомляемость, нестабильный эмоциональный фон). Кроме того, этот анализ назначают для оценки риска осложнений сахарного диабета.

Подготовка к сдаче биоматериала на анализ каждого типа имеет некоторые особенности. От того, насколько тщательно пациент будет соблюдать предписания врача, зависит достоверность и точность результатов.

Как сдавать кровь на анализ уровня гемоглобина

Общий анализ крови не требует от пациента какой-либо особенной подготовки. Сдают кровь обязательно натощак — спустя 8–12 часов после приема пищи. В период вынужденного голодания разрешается пить только простую или минеральную воду. Самое удобное время для сдачи крови на общий анализ — утренние часы.

Анализ крови на гликозилированный гемоглобин не требует подготовки. Его не нужно сдавать натощак, пить перед ним можно что угодно, даже некрепкий алкоголь, не нужно воздерживаться от физических или эмоциональных нагрузок, не повлияет на результат и прием лекарств (кроме препаратов от диабета). Исследование отличается большей достоверностью, чем анализ крови на сахар или тест на толерантность к глюкозе с «нагрузкой». Однако данное исследование дороже, и сдать его можно не в каждом городе.

Технология сдачи общего анализа крови знакома, пожалуй, всем. Врач берет необходимое количество крови из пальца, и через пару дней вы получаете результат. При обращении в частную медицинскую организацию данные, возможно, будут готовы быстрее. В бланке анализа содержится информация о количестве эритроцитов (в том числе концентрация гемоглобина) и лейкоцитов, СОЭ и лейкоцитарная формула (не всегда).

Кровь на гликозилированный гемоглобин обычно берут из вены. Результат можно получить через три-четыре дня, он отразит концентрацию HbА

1С

, накопившегося за три месяца (срок жизни эритроцитов). С помощью этого исследования врач определяет тип диабета, а также контролирует течение болезни. Необходимо принять во внимание существование факторов, снижающих точность результата пробы, например, недавняя серьезная кровопотеря или гемолиз.

Получив бланк с результатами, пациент может самостоятельно их оценить, сравнив определенные в ходе анализа крови показатели с нормой. Однако вероятность того, поставленный непрофессионалом диагноз будет неточен, очень велика — все-таки подобные вопросы должен решать врач.

Расшифровка результатов анализа крови на уровень гемоглобина

Количество гемоглобина, в том числе и гликозилированного, может измеряться в разных единицах — г/л, мкмоль/л, Ед/л. Концентрация гликозилированного гемоглобина (HbА1С) обычно выражается в процентах к физиологическому гемоглобину (HbА).

Нормы содержания физиологического гемоглобина

Нормальной концентрацией гемоглобина в крови мужчин считается величина от 135 до 160 г/л. Кровь женщин меньше насыщена этим веществом — от 120 до 140 г/л. У новорожденных самый высокий уровень HbА — от 180 до 240 г/л, но с каждым днем он падает. Когда ребенку исполняется год, нормой считается концентрация 110–135 г/л, затем она начинает увеличиваться и к 15 годам достигает отметки в 115–150 г/л.

У мужчин старше 45 лет норма составляет 131–172 г/л, у женщин — 117-160 г/л. У мужчин старше 65 лет показатели нормы еще ниже — 112–174 г/л.

У многих с возрастом концентрация гемоглобина начинает падать. В связи с такой тенденцией пожилые люди имеют большую склонность к анемии (малокровию) и иногда нуждаются в специальной диете, повышающей уровень HbA.

Нормы содержания гликированного гемоглобина

В норме уровень гликозилированного (гликированного) гемоглобина у мужчин, женщин (в том числе беременных) и детей не должен быть больше 6,5%. Для людей в возрасте от 45 до 65 лет нормой является показатель, не превышающий 7%. Значение между 7 и 7,5% считается удовлетворительным, но все же пациенты с таким показателем входят в группу риска — в некоторых случаях ставится диагноз «преддиабетное состояние». Для пожилых старше 65 лет нормальный уровень гликированного гемоглобина составляет 7,5%, удовлетворительный — от 7,5 до 8%.

О чем говорят отклонения от референсных значений

Те или иные колебания показателей (в обе стороны) могут говорить о наличии патологий или предрасположенности к ним.

Повышенный гемоглобин в бланке анализа

Повышенный уровень гемоглобина может быть связан с сердечно-сосудистыми, кишечными или онкологическими заболеваниями. Превышение нормы часто фиксируется после переливания крови. Нехватка витамина В12 или фолиевой кислоты тоже вызывает повышение HbА.

Но повышенный гемоглобин не всегда говорит о патологии. Люди, живущие в высокогорных областях или работающие на большой высоте (пилоты) всегда имеют повышенный уровень физиологического гемоглобина.

Высокий уровень гликированного гемоглобина может означать развитие сахарного диабета, но точный диагноз врач может поставить только после проведения дополнительных исследований.
Пониженный гемоглобин в бланке анализа

Низкая концентрация гемоглобина чаще всего вызвана неправильным питанием и образом жизни, явными или скрытыми кровопотерями (травмы, операции, болезни десен, донорство и др.). При инфекционных, аутоиммунных или каких-либо наследственных заболеваниях больной тоже может страдать пониженным HbА. В этих случаях показатель необходимо постоянно контролировать.

Пониженный уровень гемоглобина часто фиксируется во время беременности. Именно поэтому в период вынашивания женщинам следует особенно тщательно следить за своим рационом, включая в него большое количество железосодержащих продуктов.

Пониженный гликированный гемоглобин может быть обусловлен мощными выбросами инсулина. Такое бывает при опухоли поджелудочной железы. Долгие физические тренировки и низкоуглеводная диета тоже могут быть причинами пониженного HbА
1С
.

Незначительные отклонения от нормы гемоглобина в крови можно скорректировать, изменив рацион и образ жизни. Однако если показатели сильно отличаются от нормальных, скорее всего, в организме протекают серьезные патологические процессы. От точности полученных результатов анализа на гемоглобин зависит правильность диагноза и эффективность последующего лечения, поэтому к выбору лаборатории нужно отнестись серьезно.

Источник

Молекула гемоглобина: 4 субъединицы окрашены в разные цвета

Структура гемоглобина человека. Железосодержащие гем-группы показаны зеленым. Красным и синим показаны альфа- и бета- субъединицы.

Гемоглоби́н (от др.-греч. αἷμα «кровь» + лат. globus «шар») (Hb или Hgb) — сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. У позвоночных животных содержится в эритроцитах, у большинства беспозвоночных растворён в плазме крови (эритрокруорин) и может присутствовать в других тканях[1]. Молекулярная масса гемоглобина человека — около 66,8 кДа. Молекула гемоглобина может нести до четырёх молекул кислорода. Один грамм гемоглобина может переносить до 1.34 мл. O2

Большой вклад в исследование структуры и функционирования гемоглобина внёс Макс Фердинанд Перуц, получивший за это в 1962 году Нобелевскую премию[2].

Нормальным содержанием гемоглобина в крови человека считается: у мужчин — 130—160 г/л (нижний предел — 120, верхний предел — 180 г/л), у женщин — 120—160 г/л; у детей нормальный уровень гемоглобина зависит от возраста и подвержен значительным колебаниям. Так, у детей через 1—3 дня после рождения нормальный уровень гемоглобина максимален и составляет 145—225 г/л, а к 3—6 месяцам снижается до минимального уровня — 95—135 г/л, затем с 1 года до 18 лет отмечается постепенное увеличение нормального уровня гемоглобина в крови[3].

Во время беременности в организме женщины происходит задержка и накопление жидкости, что является причиной гемодилюции — физиологического разведения крови. В результате наблюдается относительное снижение концентрации гемоглобина (при беременности уровень гемоглобина в норме составляет 110—155 г/л). Кроме этого, в связи с внутриутробным ростом ребёнка происходит быстрое расходование запасов железа и фолиевой кислоты. Если до беременности у женщины был дефицит этих веществ, проблемы, связанные со снижением гемоглобина, могут возникнуть уже на ранних сроках беременности[4].

Главные функции гемоглобина: перенос кислорода и буферная функция. У человека в капиллярах лёгких в условиях избытка кислорода последний соединяется с гемоглобином. Потоком крови эритроциты, содержащие молекулы гемоглобина со связанным кислородом, доставляются к органам и тканям, где кислорода мало; здесь необходимый для протекания окислительных процессов кислород освобождается от связи с гемоглобином. Кроме того, гемоглобин способен связывать в тканях небольшое количество диоксида углерода (CO2) и освобождать его в лёгких.

Монооксид углерода (CO) связывается с гемоглобином крови намного сильнее (в 250 раз[5]), чем кислород, образуя карбоксигемоглобин (HbCO). Впрочем, монооксид углерода может быть частично вытеснен из гема при повышении парциального давления кислорода в лёгких. Некоторые процессы приводят к окислению иона железа в гемоглобине до степени окисления +3. В результате образуется форма гемоглобина, известная как метгемоглобин (HbOH) (metHb, от «мета-» и «гемоглобин», иначе гемиглобин или ферригемоглобин, см. Метгемоглобинемия). В обоих случаях блокируются процессы транспортировки кислорода.

Строение[править | править код]

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает гем — порфириновое ядро, содержащее железо. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из 4 протомеров. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α-, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами от A до H (от N-конца к C-концу).

Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа(II). Этот кофактор нековалентно связан с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина.

Железо(II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две другие координационные позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93-м положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64-м положении цепи (участок E).

Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу), то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в лёгких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и монооксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин.

Связь гемоглобина с монооксидом углерода более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с монооксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза.

Физиология[править | править код]

Изменение состояний окси- и дезоксигемоглобина

В отличие от миоглобина гемоглобин имеет четвертичную структуру, которая придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода и характерную кооперативность: после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается. Структура может находиться в двух устойчивых состояниях (конформациях): оксигемоглобин (содержит 4 молекулы кислорода; напряжённая конформация) и дезоксигемоглобин (кислорода не содержит; расслабленная конформация).

Устойчивое состояние структуры дезоксигемоглобина усложняет присоединение к нему кислорода. Поэтому для начала реакции необходимо достаточное парциальное давление кислорода, что возможно в альвеолах лёгких. Изменения в одной из 4-х субъединиц влияет на оставшиеся, и после присоединения первой молекулы кислорода связывание последующих облегчается.

Отдав кислород тканям, гемоглобин присоединяет к себе ионы водорода и углекислый газ, перенося их в лёгкие[6].

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии, и в эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина, затрудняющие малярийным плазмодиям питание этим белком и проникновение в эритроцит. В частности, к таким имеющим эволюционно-приспособительное значение мутациям относится аномалия гемоглобина, приводящая к серповидноклеточной анемии. Однако, к несчастью, эти аномалии (как и аномалии строения гемоглобина, не имеющие явно приспособительного значения) сопровождаются нарушением кислород-транспортирующей функции гемоглобина, снижением устойчивости эритроцитов к разрушению, анемией и другими негативными последствиями. Аномалии строения гемоглобина называются гемоглобинопатиями.

Гемоглобин высокотоксичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи или острой порфирии, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.

Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. В частности, одним из компонентов системы обезвреживания гемоглобина является особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Другой частью гемоглобинообезвреживающей системы является белок гемопексин[en], специфически связывающий свободный гем и гем в составе гемоглобина. Комплекс гема (или гемоглобина) и гемопексина затем захватывается печенью, гем отщепляется и используется для синтеза билирубина и других жёлчных пигментов, или выпускается в рециркуляцию в комплексе с трансферринами для повторного использования костным мозгом в процессе эритропоэза.

Экспрессия генов гемоглобина до и после рождения.
Также указаны типы клеток и органы, в которых происходит экспрессия гена (данные по Wood W. G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.).[7]

Гемоглобин при заболеваниях крови[править | править код]

Дефицит гемоглобина может быть вызван, во-первых, уменьшением количества молекул самого гемоглобина (см. анемия), во-вторых, из-за уменьшенной способности каждой молекулы связать кислород при том же самом парциальном давлении кислорода.

Гипоксемия — это уменьшение парциального давления кислорода в крови, её следует отличать от дефицита гемоглобина. Хотя и гипоксемия, и дефицит гемоглобина являются причинами гипоксии.
Если дефицит кислорода в организме в общем называют гипоксией, то местные нарушения кислородоснабжения называют ишемией.

Прочие причины низкого гемоглобина разнообразны: кровопотеря, пищевой дефицит, болезни костного мозга, химиотерапия, отказ почек, атипичный гемоглобин.

Повышенное содержание гемоглобина в крови связано с увеличением количества или размеров эритроцитов, что наблюдается также при истинной полицитемии. Это повышение может быть вызвано: врождённой болезнью сердца, лёгочным фиброзом, слишком большим количеством эритропоэтина.

См. также[править | править код]

Гемоглобин А
Гемоглобин С (мутантная форма)
Эмбриональный Гемоглобин (эмбриональный)
Гемоглобин S (мутантная форма)
Гемоглобин F (фетальный)
Кобоглобин
Нейроглобин
Анемия
Порфирия
Талассемия
Эффект Вериго — Бора

Примечания[править | править код]

↑ Haemoglobins of invertebrate tissues. Nerve haemoglobins of Aphrodite, Aplysia and Halosydna
↑ Лауреаты нобелевской премии. Макс Перуц.
↑ Назаренко Г. И., Кишкун А. А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. — 2005.
↑ Общий анализ крови и беременность Архивная копия от 10 марта 2014 на Wayback Machine
↑ Hall, John E. Guyton and Hall textbook of medical physiology (англ.). — 12th ed.. — Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier, 2010. — P. 1120. — ISBN 978-1416045748.
↑ Степанов В. М. Структура и функции белков : Учебник. — М. : Высшая школа, 1996. — С. 167—175. — 335 с. — 5000 экз. — ISBN 5-06-002573-X.
↑ Айала Ф., . Современная генетика: В 3-х т = Modern Genetics / Пер. А. Г. Имашевой, А. Л. Остермана, . Под ред. Е. В. Ананьева. — М.: Мир, 1987. — Т. 2. — 368 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-03-000495-5.

Литература[править | править код]

Mathews, CK; KE van Holde & KG Ahern (2000), Biochemistry (3rd ed.), Addison Wesley Longman, ISBN 0-8053-3066-6.
Levitt, M & C Chothia (1976), «Structural patterns in globular proteins», Nature. doi 10.1038/261552a0.

Источник