Анализ на активность ферментов сыворотки крови

Активность ферментов сыворотки крови

Ферменты (или энзимы) — это белки специфической природы, которые синтезируются в клетках, катализируют биохимические реакции (т. е. увеличивают их скорость), происходящие в нашем организме, но сами при этом остаются неизменными. Можно без преувеличения сказать, что ни одна реакция в живых организмах не протекает без участия ферментов.

Человек научился использовать ферментативные процессы еще в древности — например, в хлебопечении или виноделии.

Как и прочие белки, по молекулярному составу ферменты делятся на простые и сложные, причем сложные содержат белковый компонент (апофермент, или апоэнзим) и небелковый (кофермент, или коэнзим) . Чаще всего коэнзимом является металл, витамин или его производная. По размерам коэнзим во много раз меньше, чем апоэнзим. Функциональная активность фермента определяется кофигурацией его молекулы, создающей специфическое взаимное расположение аминокислот. Это зависит от ряда факторов: вида и концентрации субстрата (объекта, на который воздействует фермент), температуры, рН среды (для каждой реакции есть свои оптимальные температура и рН), наличия и отсутствия ингибиторов (веществ, подавляющих работу ферментов). Важнейшей особенностью ферментов является их уникальная специфичность, то есть возможность взаимодействовать только с одним субстратом или с группой веществ, сходных по своему строению.

Изменение активности одних и тех же ферментов происходит при самых различных заболеваниях и, следовательно, не становится специфичным для какой-либо патологии.

Поэтому определение активности ферментов имеет диагностическое значение только при сопоставлении с изменениями других показателей и клинической картиной заболевания в целом.

На сегодняшний день подробно описано около 1000 энзимов, и из них более 50 нашли использование в клиническойлабораторной диагностике.

В нашем теле у каждого органа есть свой специфический набор ферментов. Определяя их активность, можно судить и о том, как работает сам орган. Правда, в основном эта работа происходит во внутриклеточной среде, но и анализ внеклеточных составляющих (в данном случае плазмы или сыворотки крови) позволяет судить о процессах, идущих в клетках, и функциональном состоянии органов и тканей.

Определение активности ферментов в сыворотке или плазме крови стало одним из рутинных лабораторных анализов в 1954 г., когда стало ясно диагностическое значение повышенной активности аспартатаминотрансферазы (АСТ, содержится в большом количестве в миокарде и резко повышает активность при инфаркте миокарда) и аланинаминотрансферазы (АЛТ, содержится во всех паренхиматозных органах . Его активность в плазме напрямую связана с патологическими процессами в ткани печени).

Дальнейшие исследования показали, что для каждого фермента в процессе заболевания есть свое время появления в сыворотке крови, нарастание активности вплоть до определенного пика и последующая инактивация. Это связано с тем, что патологический процесс вызывает разрушение клеток, чье содержимое (в том числе и ферменты) в итоге оказывается в крови.

Так называемая длительность периода полураспада ферментов является главным фактором, определяющим период времени, когда активность фермента повышена в плазме или сыворотке крови.

л).хл), нмоль(схл); мкмоль/(схАктивность ферментов измеряется в моль/(с

л)хл) и равна 16,67 нмоль/(схМеждународная единица (МЕ, ЫЕ) измеряется в мкмоль/(мин

л).хОтносительно новая единица каталитической активности — нкатал/л — равна нмоль/(с

Следующая глава >

Похожие главы из других книг:

Железосвязываюшая способность сыворотки крови (ЖСС)
Это показатель, характеризующий способность сыворотки крови к связыванию железа.Железо в организме человека находится в комплексе с белком – трансферрином. ЖСС показывает концентрацию трансферрина в сыворотке

5.3. Билирубин сыворотки крови
Что же известно про билирубин? На самом деле многое!Билирубин является продуктом распада гемоглобина и образуется в костном мозге, печени и селезенке, т. е. там, где присутствуют клетки ретикулоэндотелиальной системы.В норме же его

5.5. Ферменты сыворотки крови
Ферменты представляют собой специфические вещества, имеющие белковую природу, которые вырабатываются клетками и тканями живых организмов.В норме в сыворотке крови и плазме ферменты принято разделять на три группы:• Секреторные, к которым

Рецепты ферментов
Квас из корней сабельника болотного. Вам понадобится 3 л свежей молочной сыворотки и 0,5 стакана сухих корней сабельника болотного. Корни помещаем в марлевый мешочек и с помощью грузила (камешка) погружаем траву на дно банки. Хорошо в молочную сыворотку

Прием ферментов
Надо пить ферменты из бузины, моркови, калгана, очанки, ястребинки, а также растений из семейства аралиевых, золотого корня, элеутерококка, лимонника, аралии маньчжурской, женьшеня, заманихи. Ферменты принимают по 0,5 стакана 3–4 раза в день за 30 минут до

Железосвязывающая способность сыворотки крови
Железосвязываюшая способность сыворотки крови (ЖСС) — показатель, характеризующий способность сыворотки крови к связыванию железа. Железо в организме человека находится в комплексе с белком — трансферрином. ЖСС показывает

Иммуноферментный анализ сыворотки крови (ИФА)
Различают антитела трех классов: иммуноглобулины М, А, С JдМ, JдА, JС). Они накапливаются в сыворотке крови и секретах организма через разные промежутки времени от начала инфицирования.При первичном инфицировании первыми

Мочевина сыворотки крови
Мочевина — главный компонент фракции остаточного азота (см. предыдущий раздел) -составляет в ней примерно 50%. В норме содержание мочевины в сыворотке крови колеблется от 2,5 до 8,3 ммоль/л.Изменение концентрации мочевины — важный диагностический

Индикан сыворотки крови
Индикан образуется в печени при обезвреживании индола — ядовитого вещества, появляющегося в кишечнике при гниении белков. Вот почему его содержание в сыворотке крови заметно возрастает при наличии гнилостных процессов в кишечнике. Это снижает

Источник

Ферменты – это белки, которые в качестве катализаторов участвуют во всех биохимических реакциях организма.

Большинство ферментов находятся внутри клеток и выделяются в кровь только при их повреждении и разрушении. Уменьшение концентрации белков-катализаторов происходит, как правило, при нарушении их образования. Некоторые из них находятся в том или ином органе в значительно большем количестве, чем в других — это органоспецифические ферменты. Увеличение их активности в крови однозначно свидетельствует о поражении конкретного органа. Данное изменение возникает раньше, чем другие признаки заболевания, что делает анализы, связанные с ним, очень тонким и точным инструментом диагностики.

К ферментам относятся: α – амилаза, аланинаминотрансфераза (АлАТ), аспартатаминотрансфераза (АсАТ), гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ), глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ), креатинфосфокиназа (КФК), лактатдегидрогеназа (ЛДГ), липаза, пепсин, щелочная фосфатаза (ЩФ), кислая фосфотаза (КФ).

α-Амилаза участвует в расщеплении крахмала, гликогена и некоторых других углеводов до моно- и дисахаридов (мальтозы, глюкозы). Ею богаты слюнные и поджелудочная железы. Активность α – амилазы в крови изменяется под влиянием приема пищи: днем она выше, чем ночью.

Увеличивается активность при:

остром панкреатите и обострении хронического;
эпидемическом паротите;
«хирургических» заболеваниях, вызванных поражением органов брюшной полости (аппендицит, перитонит и т. д.);
диабетическом ацидозе;
после приема алкоголя, введения адреналина, кортикостероидов, наркотических веществ, тетрациклина;
отравлении метанолом.

Снижение отмечается при:

атрофии и фиброзе поджелудочной железы;
тиреотоксикозе;
инфаркте миокарда.

Аминотрансферазы (АлАТ и АсАТ)

АлАТ содержится в основном в печени.

Увеличивается активность при:

вирусном гепатите;
токсическом повреждении печени;
инфекционном мононуклеозе;
холестазе;
циррозе печени;
осложненном инфаркте миокарда;
лечении больных большими дозами салицилатов, фибратов.

АсАТ присутствует в миокарде и ткани скелетной мускулатуры.

Увеличивается его активность при:

мышечных дистрофиях;
инфаркте миокарда (через 4-6 часов после болевого приступа с максимальной концентрацией на 3-5 сутки);
тяжелом приступе стенокардии, тахиаритмии;
остром ревмокардите;
тромбозе легочной артерии;
токсическом поражении печени;
инфекционном мононуклеозе;
холангите;
остром алкогольном отравлении;
остром панкреатите;
амебоидных инфекциях.

Уменьшение АсТ и АлТ в сыворотке крови встречается при тяжелых поражениях печени, когда уменьшается количество клеток, синтезирующих эти ферменты (обширный некроз, цирроз).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) –ускоряет превращение молочной кислоты в пировиноградную и наоборот. Является внутриклеточным энзимом, который содержится в почках, печени, сердце, скелетных мышцах, эритроцитах. В тканях содержатся 5 изоферментов ЛДГ.

Увеличение активности ЛДГ-1 или отношения ЛДГ-1/ЛДГ-2 отмечается при:

инфаркте миокарда; мегабластной анемии; болезнях почек.

ЛДГ-5 повышается при многих заболеваниях печени; повреждении скелетных мышц; раке.

ЛДГ-3 при тромбозе, эмболии легочной артерии; почечных заболеваниях, сердечно-легочной недостаточности.

ЛДГ-4 и 5 повышается при нарушении кровообращения, которое связано с сердечной недостаточностью, поражениях паренхимы печени, повреждениях скелетных мышц.

Креатинфосфокиназа (КФК) – принимает участие в реакциях энергообразования и содержится в наибольшом количестве в сердечной и скелетной мускулатуре. Чаще всего анализ на этот белок проводят при инфаркте миокарда, т.к. он очень чувствителен и специфичен.

Увеличение активности креатинкиназы в крови отмечается при:

инфаркте миокарда (важнейший диагностический признак);
аритмии сердца, прогрессирующей мышечной дистрофии;
после тяжелой физической нагрузки, при напряжении мышц (беге);
внутримышечных инъекциях лекарственных средств (особенно наркотических и обезболивающих);
снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
нарушении мозгового кровообращения, инсульте;
острой алкогольной интоксикации;
шизофрении, маниакально-депрессивном психозе, эпилепсии;
травмах головы.

Снижается при тиреотоксикозе.

Липаза (панкреатическая) синтезируется поджелудочной железой и принимает участие в расщеплении нейтральных жиров. Ее изменение при заболеваниях поджелудочной железы аналогично изменению α-амилазы, однако одновременное определение этих ферментов позволяет диагностировать поражение поджелудочной железы с тонностью до 98%.

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – участвует в минеральном (фосфорно-кальциевом) обмене, но проявляет максимальную активность в щелочной среде. Содержится в большом количестве в стенках желчных протоков печени, костях, слизистой оболочке кишечника, плаценте, почках. Этот белок является биохимическим маркером кальциево-фосфорного обмена в костной ткани, скрининговым тестом остеопороза.

Увеличение ЩФ отмечается при:

заболеваниях печени, сопровождающихся холестазом;
механической желтухе;
злокачественных заболеваниях костей, остеомаляции;
рахите;
инфекционном мононуклеозе;
диффузном токсическом зобе, ограниченной склеродермии;
раке гепатодуоденальной зоны, циррозе печени.

Уменьшение отмечается при:

снижении функции щитовидной железы (гипотиреозе);
старческом остеопорозе;
выраженной анемии;
цинге, гиповитаминозе С и Д.

Кислая фосфотаза (КФ) – участвует в реакциях обмена ионов фосфорной кислоты. Наибольшее содержание обнаруживается в предстательной железе, что используется как очень чувствительный и специфичный показатель ее патологии. Также содержится в эритроцитах, тромбоцитах, почках, селезенке.

Увеличение активности КФ отмечается при раке предстательной железы, заболеваниях почек, гепатобилиарной системы, ревматизме, пневмонии, бронхите, мегалобластной анемии, остеопорозе и др. Ложноположительные результаты могут наблюдаться при катетеризации мочевого пузыря, обследовании и биопсии предстательной железы, поэтому анализы необходимо проводить через 2 дня после этих манипуляций.

Уменьшение КФ выявлено при тромбоцитопениях.

Гамма-глутамилтрансфераза (γ-ГТФ) задействована в превращениях аминокислот и пептидов, используется для диагностики заболеваний печени и желчных путей.

Увеличение ГГТ отмечается при остром гепатите и обострении хронического, печеночной коме, механической желтухе, острой интоксикации. При нормальной активности γ-ГТФ вероятность заболевания печени очень мала.

Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФДГ) принимает участие в процессах окисления глюкозы. Используется в основном для выявления наследственных заболеваний, связанных с дефицитом этого белка-катализатора, отсутствие которого приводит к гемолизу.

Пепсин – основной фермент желудочного сока, секретируется в виде пепсиногена.

Повышение его уровня отмечается при усиленной секреции желудочного сока, утолщении стенок желудка, язве 12-перстной кишки, опухоли поджелудочной железы.

Снижение пепсиногена отмечается при атрофическом гастрите, опухолях желудка, болезни Аддисона.

Источник