Анализ крови на аст кфк
Исследование участвует в акции!
Получите скидку 20%
Метод исследования: спектрофотометрический кинетический
АСТ — внутриклеточный фермент класса трансаминаз, участвующий в обмене аминокислот, (катализирует реакции переаминирования с участием кофермента — пиридоксальфосфата — производного витамина В6). АСТ выполняет ключевую роль в синтезе и катаболизме аминокислот и обеспечении клеток энергией.
ПОКАЗАНИЯ К ИССЛЕДОВАНИЮ:
- Диагностика заболеваний печени.
- Оценка эффективности проводимой терапии заболеваний печени.
ИНТЕРПРЕТАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ:
Референсные значения (вариант нормы):
| Возраст | Мужчины | Женщины | Единицы измерения |
|---|---|---|---|
| 1-10 сут. | 47,0-150,0 | Ед/л | |
| 10 сут-2 года | 9,0-80,0 | ||
| 2-14 лет | 15,0- 60,0 | ||
| 14-60 лет | 15,0-40,0 | 13,0-35,0 | |
| 60-90 лет | 19,0-48,0 | 9,0-36,0 | |
| >90 лет | 11,0- 38,0 | 18,0- 30,0 | |
Анализ крови на АСТ — важный лабораторный тест, показывающий повреждение клеток печени в результате целого ряда заболеваний. Однако АСТ может отражать не только поражение печени, активность фермента увеличивается и при других заболеваниях (инфаркт миокарда).
| Причины повышения значений аминотрансфераз (АЛТ и АСТ) | |
|---|---|
| Печеночные | Внепеченочные |
|
|
Лекарственные средства, прием которых может вызвать повышение аминотрансфераз (АЛТ и АСТ):
- антибиотики и антимикотики: пенициллины, ципрофлоксацин, нитрофурантоин,кетоконазол, флуконазол, изониазид;
- противоэпилептические средства: карбамазепин, фенитоин;
- статины: симвастатин, правастатин, ловастатин, аторвастатин;
- НПВС;
- препараты сульфонилмочевины;
- гепарин (повышение не более 3,5 раз);
- токсические воздействия: кокаин, растворители.
Снижение активности фермента может быть связано с дефицитом витамина В6.
В клинической практике анализ крови на АСТ , как правило , назначается вместе с тестом на аланинаминотрансферазу (АЛТ). Для выявления причин повреждения печени используется сопоставление активностей аминотрансфераз (АСТ и АЛТ) и вычисление их соотношения (коэффициент де Ритиса).
Коэффициент де Ритиса (соотношение АСТ/АЛТ) в норме составляет 0,8-1,1, при остром повреждении гепатоцитов может понижаться до 0,5-0,2, при остром инфаркте миокарда повышается более 1.
Специалистами Центра молекулярной диагностики (CMD) разработана комплексная программа «Биохимическая диагностика функции печени», в которую входят исследования, отражающие состояние и функцию печени. Комплекс может быть рекомендован как для пациентов с уже выявленными заболеваниями печени, так и при подозрении на поражение этого органа.
Для диагностики вирусных гепатитов и оценки функции печени разработана комплексная программа «Первичная диагностика гепатитов».
Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом ФЗ № 323 «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации», должны производиться врачом соответствующей специализации.
Источник
АЛТ и АСТ являются органоспецифическими ферментами для печени и для миокарда соответственно.
АЛТ повышается при паренхиматозных заболеваниях печени, особенно при инфекционных гепатитах в инкубационный период, что является важным признаком для ранней диагностики.
АСТ находится в большом количестве в мышце сердца и в печени. В данном случае для дифференциальной диагностики используется отношение активности АСТ к АЛТ.
Коэффициент де Ритиса = 1,3 в норме.
Повышается коэффициент выше нормы при поражении мышцы сердца (например, при инфаркте миокарда) за счет повышения активности АСТ.
Понижается коэффициент ниже нормы при инфекционном гепатите за счет повышения активности АЛТ.
креатинфосфокиназа (КФК) (лабораторная норма 10—110 ME; в единицах Си: 0,60—66 ммоль неорганического фосфора/(ч•л) ; изоферменты КФК-MB 4—6 % общей КФК)
Специфичным лабораторным тестом острого инфаркта миокарда является определение МВ-фракции КФК (МВ-КФК) .
КФК в большом количестве содержится в скелетных мышцах, миокарде, головном мозге и щитовидной железе. Поэтому увеличение активности этого фермента в сыворотке крови возможно не только при остром инфаркте миокарда, но и при целом ряде других клинических ситуаций: при внутримышечных инъекциях; при тяжелой физической нагрузке; после любого хирургического вмешательства; у больных мышечной дистрофией, полимиозитом, миопатией; при повреждениях скелетных мышц, при травмах, судорожном синдроме, длительной иммобилизации; при инсультах и других повреждениях ткани головного мозга; при гипотиреозе; при пароксизмальных тахиаритмиях; при миокардите; при тромбоэмболии легочной артерии; после проведения коронароангиографии; после электроимпульсной терапии (кардиоверсии) и т. д.
Повышение активности МВ-фракции КФК, содержащейся преимущественно в миокарде, специфично для повреждения сердечной мышцы, в первую очередь, для острого инфаркта миокарда. МВ-фракция КФК не реагирует на повреждение скелетных мышц, головного мозга и щитовидной железы.
Активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в сыворотке крови возрастает при повреждении миокарда, лейкозах, почечных заболеваниях, гемолитической, серповидно-клеточной анемиях, тромбоцитопениях, инфекционных мононуклеозах, а также прогрессивной мышечной дистрофии.
Все заболевания, протекающие с некрозом тканей (инфаркт миокарда, некротические поражения почек, гепатиты, панкреатиты, опухоли) , как правило, сопровождаются резким повышением активности лактатдегидрогеназы в сыворотке крови.
При остром гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови повышена в первые недели желтушного периода, при легкой и среднетяжелой формах заболевания активность фермента возвращается к нормальному уровню довольно быстро. При заболеваниях печени процент мочевиностабильной фракции ЛДГ падает (< 20).
У больных инфарктом миокарда повышение активности фермента в сыворотке крови отмечается через 8—10 ч после начала приступа, достигая максимума через 24—28 ч. Активность остается повышенной на протяжении первой недели заболевания. К 8—9-му дню активность ЛДГ нормализуется.
Активность сывороточной лактатдегидрогеназы (ЛДГ) при инфаркте миокарда дольше сохраняется повышенной, чем активность других ферментов. Ценность определения данного фермента особенно велика в неясных случаях заболевания, при нетипичной клинической и электрокардиографической картине. При стенокардии активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови не увеличивается. Инфаркт миокарда сопровождается возрастанием (> 40%) мочевиностабильной фракции ЛДГ.
ри бактериальных инфекциях и иммунном воспалении повышение содержания СРВ, определяемое с помощью рутинных методов, происходит раньше, чем увеличение СОЭ и других острофазовых показателей. Степень повышения концентрации СРВ оценивают в баллах, соответствующих протяженности зоны преципитации в капилляре. Снижение содержания СРВ — самый ранний признак затухания острой воспалительной реакции.
Источник
Лактатдегидрогеназа
Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart — сердечная) и М (muscle — мышечная). Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце). Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования).
ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов. Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 — также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.
Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 — 23-37%, ЛДГ3 — 17-25%, ЛДГ4 — 8-17%, ЛДГ5 — 8-18% от общей активности.
- острый инфаркт миокарда
- лейкозы
- гемолитические анемии
Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:
- ТЭЛА
- инфаркт легкого
- острый панкреатит
- заболевания почек
- нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения
Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:
- заболевания печени
- заболевания скелетных мышц
- застой крови в большом круге кровообращения
Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:
Аминотрансферазы
Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях. В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ. Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.
Норма в сыворотке крови: АлАТ — 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин — до 31 Ед/л, у мужчин — до 41 Ед/л.
- любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
- гемолитические анемии
- ожоговая болезнь
- обширная травма и заболевания скелетных мышц
- острый инфаркт миокарда, миокардит
Причины повышенного АлАТ в сыворотке:
АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.
| Артефактные | Гемолиз эритроцитов in vitro |
|---|---|
| Физиологические | У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых |
| Патологические | Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит |
Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.
Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа
Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимую
реакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ.
Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain — мозговая) и М (muscle — мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).
Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК — 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.
Причины повышения ММ-КФКм сыворотке:
— повреждения и заболевания скелетных мышц;
— неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА).
Причины повышения МВ-КФК в сыворотке:
— острый инфаркт миокарда;
— миокардит, миокардиодистрофия;
— нестабильная стенокардия;
— затяжные аритмии.
Причины появления ВВ-КФК в сыворотке:
— острые нарушения мозгового кровообращения;
— черепно-мозговая травма;
— рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка;
— некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).
Фосфатазы
Фосфатазы — это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.
Щелочная фосфатаза
Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 — 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ.
1. Костная ЩФ.
Секретируется остеобластами — крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани. У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания.
2. Печеночная ЩФ — маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков. Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь.
3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь. Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее.
4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой. Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит).
5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре. Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями.
6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого.
Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л.
Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный — 85%, печеночный — 15%; 18-30 лег — 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.
- заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
- болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
- поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
- повышение функции паращитовидных желез
- лейкозы, миеломная болезнь
- инфекционный мононуклеоз
Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:
- гипотиреоз
- гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
- старческий остеопороз
- выраженная анемия
- гипофизарный нанизм
Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:
Кислая фосфатаза
Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях. У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть — печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный. У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.
Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.
Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин. Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге.
Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови:
— рак простаты, особенно при метастазировании в кости;
— заболевания гепатобилиарной системы;
— сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика);
— гемолитические анемии.
α-Амилаза
Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента — панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань. Содержание S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig.
Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма. В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.
Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.
- острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
- острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
- эпидемический паротит
- почечная недостаточность
Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:
Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете.
Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед.
Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита. Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы.
Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.
Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)
Гаммаглутамилтрансфераза — это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке. ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой.
Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови:
у мужчин — 15-106 усл. ед. или 250-1770 нмоль/(с * л):
у женщин — 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).
- внутри и внепеченочный холестаз
- острый вирусный гепатит
- токсическое и радиационное поражение печени
- инфаркт миокарда
- хроническая алкогольная интоксикация
- прием противоэпилептических препаратов, рифампицина
Причины повышения активности ГГТФ в плазме:
Это может быть полезным для Вас:
Источник