Анализ крови кфк и лдг

4 июня 20191592 тыс.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это лабораторный критерий с низкой специфичностью. Однако его отклонение от нормы является достаточным условием для проведения комплексного обследования пациента. Он необходим для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, почек, различных онкопатологий и деструкции мышечной ткани у человека.

Содержание

Что это такое ЛДГ в крови?

Для того чтобы понять с какой целью назначается анализ первоначально следует разобраться — что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови?

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это фермент, локализующийся внутри клеток. В состав обязательно входят ионы цинка. Основная функция – катализировать процесс окисления молочной кислоты до пирувата. Практически все клетки в организме человека содержат фермент ЛДГ. Максимальная концентрация отмечается в скелетных (9000 ед/г) и сердечной (25 000 ед/г) мышцах, а также в почках (15 000 ед/г), лёгких (9500 ед/г)и печени (9000 ед/г).

В случае повреждения клетки происходит активное высвобождение фермента в кровеносное русло. Клетки крови также содержат ЛДГ, однако, их содержание незначительно. Именно поэтому даже при незначительной деструкции тканей любого из органов происходит резкое увеличение уровня ЛДГ в сыворотке крови, что применяется для диагностики различных заболеваний. Данный факт позволяет отнести анализ крови на ЛДГ к высокочувствительным, но низкоспецифичным критериям.

Изоформы фермента

С точки зрения информативности полученных результатов изоформы ЛДГ являются более предпочтительными за счёт повышения уровня специфичности. Известно 5 изоформ фермента с характерными физико-химическими свойствами.

Изоформа	Синонимы	Орган, в котором вырабатывается
ЛДГ-1	HHHH, H4	Сердце, почки, красные кровяные тельца крови
ЛДГ-2	HHHM, H3M	Селезёнка, лимфоузлы
ЛДГ-3	HHMM, H2M2	Лёгкие
ЛДГ-4	HMMM, HM3	Плацента, поджелудочная железа
ЛДГ-5	MMMM, M4	Скелетные мышцы, печень

Показания к проведению исследования

Выписать направление на биохимический анализ сыворотки крови с целью определения уровня ЛДГ врач может если:

у пациента наблюдаются симптомы хронического или острого повреждения целостности клеток и тканей;
человек ощущает сильную боль в области груди, причиной которой может являться инфаркт миокарда или стенокардия;
необходим контроль течения хронических патологий, включая онкологию;
проводиться масштабный скрининг здоровья человека.

Норма ЛДГ в крови

Любая расшифровка результатов должна проводится исключительно специалистом. В виду низкой специфичности рассматриваемого критерия запрещается его изолированное применение для окончательной диагностики заболевания. Показатели нормальной концентрации ЛДГ у взрослых и детей в крови приведены в таблице.

Пол	Возраст	Нормальные значения, Ед/л
Оба	0-1 год	До 451
	1-3 года	До 344
	3-6 лет	До 314
	6-12 лет	До 332
	12-18 лет	До 271
Женщины	От 18 и старше	130 — 215
Мужчины	От 18 и старше	130 — 230

Необходимо отметить, что в норме уровень ЛДГ у мужчин выше, чем у женщин. Отклонение от референсных (нормальных) значений в большую или меньшую сторону свидетельствует о развитии патологического процесса.

Значение показателей изоферментов ЛДГ

Активность изоферментов определяют по степени инактивации мочевиной. Установлено, что уровень ингибирования ферментативной активности сыворотки человека мочевиной находится в пределах от 26 до 36 %. Этот показатель рассматривается как стандартное значение для сравнения ингибирующих свойств пяти фракций изоферментов.

Изофермент	Уровень инактивации от общей активности мочевины, %
ЛДГ-1	20-30
ЛДГ-2	25-40
ЛДГ-3	15-25
ЛДГ-4	8-15
ЛДГ-5	8-12

Из таблицы видно, что для каждой фракции соответствует свой уровень ингибирования. Исходя из известных данных о приоритетном органе синтеза каждого изофермента, и полученных результатов анализов можно с высокой долей вероятности определить орган, в котором развивается заболевание.

Расшифровка результатов: причины понижения

Отмечается, что уровень ЛДГ понижен в следующих случаях:

наличие у пациента оксалатов (соли и эфиры щавелевой кислоты) и мочевины, которые ослабляют ферментативную активность ЛДГ;
приём лекарственных препаратов, снижающих работу фермента (антибиотики, аскорбиновая кислота);
эффективность выбранной тактики лечения, приводящая к нормализации величины рассматриваемого критерия.

Причины повышения ЛДГ в биохимическом анализе крови

Рассматриваемый критерий может отклоняться от нормальных величин при целом ряде различных заболеваний. Причинами повышения концентрации лактатдегидрогенезы могут являться:

инфаркт миокарда, сопровождающийся ишемическим некрозом среднего слоя мышечной ткани сердца;
закупоривание артерии лёгкого тромбом или инфаркт лёгких;
патологии крови, для которых характерно разрушение эритроцитов (различные виды анемии, гемолиз, тяжелые интоксикации);
злокачественные опухоли, поражающие различные органы и ткани, нередко сопровождающиеся метастазированием;
нарушения в работе печени на фоне хронического и острого гепатита, болезни Госпела или алкогольной интоксикации;
патологии почек (клубочковый нефрит, пиелонефрит);
атрофия или травмы мышечной ткани;
открытые и закрытые переломы;
застойная сердечная или коронарная недостаточность;
воспаление ткани сердечной мышцы;
мононуклеоз, вирусной этиологии;
острый приступ панкреатита;
судорожные припадки;
алкогольный делирий (психические отклонения на фоне резкой отмены алкоголя);
ожоговая болезнь;
отслоение плаценты раньше срока;
гиперфункция щитовидной железы.

При выявлении причин повышения ЛДГ у женщин и мужчин необходимо исключать влияние факторов, которые могут приводить к недостоверным результатам:

неправильный забор крови, в результате чего в пробирке разрушились эритроциты (гемолиз);
пренебрежение правилами подготовки к сдаче биоматериала: физические и эмоциональные стрессы, курение, алкоголь, неправильный рацион;
применение методов лечения, сопровождающиеся электростимуляцией пациента за неделю до проведения анализа;
избыточное количество тромбоцитов в крови;
приём лекарственных препаратов, активирующих работу ферментативной системы.

Нормализация уровня ЛДГ в крови

Пациенты часто задаются вопросом – как снизить уровень фермента? Для этого необходимо изначально установить точную причину повышения ЛДГ. Только при устранении заболевания, которое являлось причиной, возможно вернуть показатель к нормальным значениям. Терапия каждой из патологий имеет свои особенности:

после первых признаков инфаркта миокарда человеку необходимо оказать первую помощь. Любая отсрочка лечения может привести к летальному исходу и развитию серьёзных осложнений. С целью оценки риска рецидива проводится контрольное измерение уровня ЛДГ, который при адекватной терапии должен возвращаться в норму;
при анемии, спровоцированной недостатком железа, проводится коррекция питания пациента, и назначаются железосодержащие препараты. Благоприятным исходом считается – повышение уровня гемоглобина и снижение – ЛДГ;
при онкопатологии необходим масштабный скрининг пациента для оценки размера опухоли, наличия метастазов и степени повреждения органов. При этом оценка эффективности лечения включает анализ на ЛДГ и основные онкомаркеры. Отсутствие положительной динамики, выражающейся в уменьшении рассматриваемых критериев, является поводом для перевода пациента на более агрессивные методы лечения;
в случае острого панкреатита необходимо обязательное помещение пациента в круглосуточный стационар. Лечение включает в себя капельницы с обезболивающими, антибактериальными и противовоспалительными препаратами. По мере улучшения состояния больного, в норму приходят все биохимические показатели.

Как проводится анализ ЛДГ?

Для оценки уровня ЛДГ и его ферментативной активности применяют 2 группы методик:

спектрофотометрические, суть которых заключается в определении различия в спектрах поглощении окисленной формы НАД (кофермент всех живых клеток) от восстановленной;
колориметрические, подразделяющиеся на динитрофенилгидразиновые – определение концентрации пирувата, и редоксиндикаторные – выявление определённых молекул при помощи индикаторов, которые меняют цвет.

В качестве стандартов для определения ферментативной активности ЛДГ применяется оптический тест, а для изоферментов – электрофорез. При выдаче результатов анализа лаборатория обязательно должна указывать выбранную методику.

Как подготовиться к исследованию

Подготовка к сдаче анализа необходима для получения максимально достоверных и точных результатов. Биологическим материалом является венозная кровь, собранная из кубитальной вены на локтевом сгибе. Рекомендации перед анализом:

кровь сдаётся строго натощак, за 1 сутки необходимо исключить из рациона жирные и жареные блюда;
категорически запрещается за 12 часов до забора биоматериала пить сок, чай и кофе, разрешена чистая вода без газа;
за 30 минут не курить;
минимум за 48 часов не употреблять алкоголь и лекарственные препараты. При невозможности отмены каких-либо лекарств предупредить об их приёме сотрудника лаборатории;
ограничить физическое и эмоциональное напряжение за 1 час.

Выводы

Подводя итог, необходимо подчеркнуть:

ЛДГ в биохимическом анализе крови – низкоспецичный критерий, позволяющий предположить ряд заболеваний. Для уточнения диагноза обязательно проведение дополнительных лабораторных и инструментальных обследований;
при расшифровке результатов важно учитывать, что референсная величина у ребёнка и взрослого человека различна;
в случае некроза и инфаркта, для которых характерно разрушение клеток рекомендуется повторное проведение анализа после острой стадии. Это необходимо для оценки степени разрушения тканей и тяжести патологии;
выявление степени активность изоформ фермента позволяет уточнить место локализации патологии.

Читайте далее: Высокий гемоглобин у женщин — о чем это говорит и что надо делать?

Источник

Лактатдегидрогеназа

Катализирует превращение пировиноградной кислоты в молочную, и наоборот. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) является тетрамером, состоящим из двух субъединиц: Н (heart — сердечная) и М (muscle — мышечная). Выделяют пять изоферментов лактатдегидрогеназы: ЛДГ { (НННН); ЛДГ2 (НННМ); ЛДГ3 (ННММ); ЛДГ4 (НМММ) и ЛДГ5 (ММММ). Изоферменты, в которых преобладает субъединица Н, выделены из органов с аэробным метаболизмом (головной мозг, сердце). Субъединицы М характерны для органов, где преобладает анаэробный гликолиз (скелетные мышцы, печень, почки, новообразования).
ЛДГ1 попадает в плазму преимущественно из ткани сердца, эритроцитов и лейкоцитов. Активность ЛДГ2, ЛДГ3 и ЛДГ4 наиболее высока в тромбоцитах, а ЛДГ3 — также в поджелудочной железе, легких и почках. ЛДГ5 наиболее богаты скелетные мышцы, печень, кожа, слизистые оболочки и клетки некоторых злокачественных опухолей.

Норма содержания общей ЛДГ в сыворотке крови — до 195 МЕ/л. Активность ЛДГ1 составляет 19-25%, ЛДГ2 — 23-37%, ЛДГ3 — 17-25%, ЛДГ4 — 8-17%, ЛДГ5 — 8-18% от общей активности.

Причины повышения уровня ЛДГ1,2 в крови:

острый инфаркт миокарда
лейкозы
гемолитические анемии

Причины повышения уровня ЛДГ3 в крови:

ТЭЛА
инфаркт легкого
острый панкреатит
заболевания почек
нарушение функции сердечно-сосудистой системы с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения

Причины повышения уровня ЛДГ4,5 в крови:

заболевания печени
заболевания скелетных мышц
застой крови в большом круге кровообращения

Аминотрансферазы

Аминотрансферазы катализируют процессы трансаминирования (перенос NH3-группы от аминокислоты , на кетокислоту), широко распространены во всех органах и тканях. В клинической лабораторной диагностике наиболее часто определяются два фермента из этого класса: аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аcпартатаминотрансфераза (АсАТ). АлАТ выводится из кровотока несколько медленнее, чем АсАТ, поэтому активность АлАТ в норме выше, чем АсАТ. Более высокая активность АлАТ также связана с преимущественной локализацией фермента в цитоплазме, а АсАТ имеет и цитоплазматические, и митохо ндр иаль ные изоф ерменты.

Норма в сыворотке крови: АлАТ — 28- 191 нмоль/с-л, АсАТ — 28-125 нмоль/с-л. В Ед/л активность АлАТ и АсАТ составляет для лиц старше 17 лет у женщин — до 31 Ед/л, у мужчин — до 41 Ед/л.

Причины повышенного АлАТ в сыворотке:

любое повреждение печени (гепатит, жировая дистрофия, цирроз, механическая желтуха, токсическое повреждение, опухоли)
гемолитические анемии
ожоговая болезнь
обширная травма и заболевания скелетных мышц
острый инфаркт миокарда, миокардит

АсАТ в высоких концентрациях присутствует в клетках сердечной и скелетных мышц, печени, почках, эритроцитах. Поражение любого из этих органов приведет к повышению уровня АсАТ в сыворотке. Причины повышения АсАТ представлены в таблице ниже.

Причины повышения АсАТ в сыворотке крови:

Артефактные	Гемолиз эритроцитов in vitro
Физиологические	У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых
Патологические	Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит

Артефактные

Гемолиз эритроцитов in vitro

Физиологические

У новорожденных активность в 1,5 раза выше, чем у взрослых

Патологические

Недостаточность кровообращения при шоке и гипоксии, инфаркт миокарда, острый вирусный или токсический гепатит, инфаркт легких, брыжейки, почек, цирроз печени, механическая желтуха, метастазы опухоли в печень, поражение скелетной мускулатуры, травмы и оперативные вмешательства, выраженный внутрисосудистый гемолиз, панкреатит, дерматомиозит

Незначительное повышение аминотрансфераз может отмечаться после приема витамина С, антибиотиков (особенно из групп аминогликозидов и макролидов), холинэргических средств, морфия. Гиповитаминоз В6, повторный гемодиализ, почечная недостаточность и беременность могут приводить к снижению трансфераз.

Креатинфосфокиназа (КФК) или креатинкиназа

Принимает участие в энергетическом обмене клеток мышечной, нервной и других тканей. Катализирует обратимую
реакцию фосфорилирования креатинина: креатинфосфат -> креатинин + АТФ.
Молекула креатинкиназьт является димером, состоящим из субъединиц двух типов: В (brain — мозговая) и М (muscle — мышечная). Комбинация субъединиц образует три изофермента: ВВ-КФК (мозговой), МВ-КФК (сердечный) и ММ-КФК (мышечный).

Норма содержания креатинкиназы в сыворотке крови 10-110 МЕ/л. Активность ММ-КФК в сыворотке крови составляет 94-96%, МВ-КФК — 4-6%. ВВ-КФК определяется лишь в следовых количествах или не выявляется в периферической крови.

Причины повышения ММ-КФКм сыворотке:
— повреждения и заболевания скелетных мышц;
— неотложные состояния (отравления, комы, ТЭЛА).
Причины повышения МВ-КФК в сыворотке:
— острый инфаркт миокарда;
— миокардит, миокардиодистрофия;
— нестабильная стенокардия;
— затяжные аритмии.
Причины появления ВВ-КФК в сыворотке:
— острые нарушения мозгового кровообращения;
— черепно-мозговая травма;
— рак мочевого пузыря, легкого, предстательной железы, кишечника, печени, матки, яичка;
— некоторые психические заболевания (шизофрения, эпилепсия, МДП).

Фосфатазы

Фосфатазы — это группа ферментов, которые содержатся почти во всех органах и тканях. Катализируют отщепление остатка фосфорной кислоты от органических соединений. В зависимости от оптимального pH действия различают щелочную и кислую фосфатазу.

Щелочная фосфатаза

Оптимум pH для щелочной фосфатазы (ЩФ) составляет 8,6 — 10,1. В сыворотке присутствует несколько изоферментов ЩФ.
1. Костная ЩФ.
Секретируется остеобластами — крупными одноядерными клетками, лежащими на поверхности костного матрикса в местах интенсивного формирования костной ткани. У детей костная фосфатаза повышена до периода полового созревания.
2. Печеночная ЩФ — маркер холестаза, высвобождается из эпителия поврежденных желчных протоков. Сывороточная активность ЩФ резко возрастает за счет печеночного изофермента при обтурационных желтухах, когда нарушение выведения фермента с желчью приводит к тому, что он вновь поступает в кровь.
3. Кишечная фосфатаза синтезируется энтероцитами, поступает впросвет тонкого кишечника и частично всасывается в кровь. Вклад изофермента в общую активность невелик. Кишечная ЩФ может быть увеличена у лиц с первой и третьей группами крови, особенно после приема пищи, а также при диарее.
4. Почечная ЩФ частично всасывается в кровь, но в основном выводится с мочой. Определение ее в моче используется для диагностики заболеваний почек (гломерулонефрит, пиелонефрит).
5. Плацентарная ЩФ появляется в сыворотке крови матери при беременности, особенно в третьем триместре. Данный показатель может применяться в качестве дополнительного критерия оценки функции плаценты при беременности, осложненной бактериальными или вирусными инфекциями.
6. Неидентифицированные изоферменты ЩФ (так называемые изоферменты Regan и Nagao) имеют опухолевое происхождение и наиболее часто определяются при раке легкого.
Норма содержания общей щелочной фосфатазы в сыворотке крови : 60-310 МЕ/л.
Наибольший вклад в сывороточную активность щелочной фосфатазы дают ее костный и печеночный изоферменты. В зависимости от возраста они составляют: до 18 лет костный — 85%, печеночный — 15%; 18-30 лег — 60 и 40% соответственно. После 30 лет активность печеночного изофермента составляет 60% и выше.

Причины повышенной щелочной фосфатазы в сыворотке:

заболевания печени (гепатит, цирроз, рак, токсическое поражение)
болезни желчевыводящих путей (обтурационная желтуха, холециститы, холангиты)
поражение костей (рахит, переломы, остеомиелиты, остеомаляции)
повышение функции паращитовидных желез
лейкозы, миеломная болезнь
инфекционный мононуклеоз

Причины пониженной щелочной фосфатазы в сыворотке:

гипотиреоз
гиповитаминоз С, гипервитаминоз Д
старческий остеопороз
выраженная анемия
гипофизарный нанизм

Кислая фосфатаза

Под этим названием подразумевается группа лизосомальных ферментов, имеющих оптимум pH действия ниже 7,0 и выявляющихся практически во всех органах и тканях. У мужчин половину содержащейся в крови кислой фосфатазы (КФ) составляет предстательный изофермент, остальную часть — печеночный, эритроцитарный и тромбоцитарный. У женщин КФ происходит преимущественно из печени, эритроцитов и тромбоцитов.

Норма содержания общей кислой фосфатазы в сыворотке крови: 0,05-0,13 ммоль/ч*л.

Чаще всего тест используется при наблюдении за течением рака простаты у мужчин. Однако, поскольку уровень КФ не повышен на ранних стадиях заболевания и при доброкачественной гипертрофии, тест не рекомендуется при скрининге.
Причины повышения кислой фосфатазы в сыворотке крови:
— рак простаты, особенно при метастазировании в кости;
— заболевания гепатобилиарной системы;
— сфинголипидозы (болезни Гоше, Нимана-Пика);
— гемолитические анемии.

α-Амилаза

Этот фермент осуществляет расщепление α-1,4-связей в молекулах гликогена и крахмала. Плазма крови человека содержит два изофермента — панкреатическую α-амилазу (тип Р) и слюнную (тип S). Амилолитическую активность проявляют также кишечник, печень, почки, легюте, жировая ткань. Содержание S-амилазы составляет 45-70% общей активности фермента в плазме. В отдельных случаях в сыворотке практически здоровых людей обнаруживается так называемая макроамилаза, образованная комплексом фермента с Ig.
Молекулярная масса панкреатической амилазы и амилазы слюны практически одинакова, но они отличаются зарядами. Изоамилаза слюны имеет больший «отрицательный» заряд и плохо фильтруется через почечный фильтр, а P-тип быстро выводится с мочой из организма. В связи с этим определение амилазы в моче можно использовать для оценки функции поджелудочной железы. В моче α-амилаза называется диастазой.

Норма активности α-амилазы в сыворотке крови составляет 13-32 г/ч*л.

Причины повышения активности α-амилазы в сыворотке крови:

острый панкреатит в первые 3-4 суток заболевания
острые хирургические заболевания органов брюшной полости (острый аппендицит, кишечная непроходимость, мезен териальный тромбоз, перитонит, перфорация язвы и др)
эпидемический паротит
почечная недостаточность

Снижение активности α-амилазы наблюдается при панкреонекрозе, заболеваниях печени, ожоговой болезни, гипотиреозе, сахарном диабете.
Диастаза мочи в норме составляет 16-64 Ед.
Уровень фермента значительно нарастает при остром панкреатите (до 512-1024 Ед) и сохраняется повышенным до 2 недель после приступа острого панкреатита. Другие острые заболевания органов брюшной полости сопровождаются менее значительным увеличением диастазы.
Повышенный уровень α-амилазы в плазме и низкий уровень диастазы мочи отмечается на фоне почечной недостаточности и циркуляции в крови макроамилазы.

Гаммаглутамилтрансфераза (ГГТФ) или гамма-глутамилтранспептидаза (ГГТП)

Гаммаглутамилтрансфераза — это мембраносвязанный фермент, который встречается во многих паренхиматозных органах. Наибольшая активность его наблюдается в почках, поджелудочной железе, печени, селезенке, простате и тонкой кишке. ГГТФ считается одним из маркеров цитолиза гепатоцитов, а также синдрома холестаза. Для диагностики холестаза ГГТФ желательно определять параллельно со щелочной фосфатазой.
Норма содержания ГГТФ в сыворотке крови:
у мужчин — 15-106 усл. ед. или 250-1770 нмоль/(с * л):
у женщин — 10-66 усл. ед. или 167-1100 нмоль/(с * л).

Причины повышения активности ГГТФ в плазме:

внутри и внепеченочный холестаз
острый вирусный гепатит
токсическое и радиационное поражение печени
инфаркт миокарда
хроническая алкогольная интоксикация
прием противоэпилептических препаратов, рифампицина

Это может быть полезным для Вас:

Источник