Анализ крови c реактивный белок

29 апреля 201926152 тыс.

С-реактивный белок (СРБ) – это основной белок плазмы крови, отражающий острые воспалительные процессы в организме. В биохимическом анализе крови повышение его уровня проявляется ростом фракции альфа-глобулинов. С-реактивный протеин назначают совместно с клиническим анализом крови, определением СОЭ, антистрептолизина-О. Исследование концентрации С-реактивного белка используется в диагностике бактериальных инфекций, послеоперационных осложнений, с целью определения риска развития сердечно-сосудистых заболеваний. Для анализа на СРБ используется сыворотка, полученная из венозной крови. Определение этого показателя проводится иммунотурбидиметрическим методом. Референсные значения C-реактивного белка в крови составляют от 0 до 5 мг/л. Срок готовности анализа занимает не более суток.

Своё название С-реактивный белок получил благодаря способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококка. На место внедрения в организм «чужеродных» агентов устремляются нейтрофилы, вслед за ними — моноциты (макрофаги), которые стимулируют продукцию СРБ и других протеинов острой фазы. Под воздействием цитокинов — интерлейкинов и фактора некроза опухоли — синтезирование С-реактивного протеина в печени в первые 5-7 часов увеличивается в несколько раз. В присутствии повышенной концентрации СРБ возрастает активность клеток иммунной системы с цитотоксическими свойствами, ускоряется фагоцитоз, вступает в работу комплементарная система. Через 1-2 суток после начала процесса воспаления уровень С-реактивного белка возрастает в 20-100 раз.

Выделяют 2 типа С-реактивного белка – «хороший» и «плохой». «Хороший» пентамерный гликопротеин определяет «чужака» (бактерии, аутоантигены) и активизирует иммунные силы организма. «Плохой» мономерный C-реактивный белок — это продукт расщепления пентамерного СРБ в период острого развития воспаления. Этот протеин стимулирует эндотелий сосудов, который вырабатывает фактор, спазмирующий сосуды. Последний способствует образованию микротромбов и нарушает микроциркуляцию, тем самым, оказывая сильное влияние на образование атеросклеротических бляшек.

Исследование С-реактивного белка проводят в ревматологии для определения стадии и остроты течения аутоиммунных заболеваний. В хирургии и травматологии анализ назначают с целью дифференциальной диагностики суставного синдрома, выявления послеоперационных осложнений. В кардиологии и кардиохирургии исследование осуществляют для установления риска развития сосудистых катастроф, определения постинфарктного прогноза, вероятности развития рестеноза после вмешательств на коронарных сосудах.

Показания и противопоказания

Анализ на С-реактивный белок назначают при неспецифических жалобах пациента — слабости, головной боли, «ломоте» в теле, повышенной температуре. Эти проявления свидетельствуют о начавшемся процессе активации иммунной системы, повышении острофазовых белков в зоне воспаления. Показаниями для взятия анализа на СРБ являются остро возникшие и хронические боли в суставах (артралгии), внезапно появившаяся геморрагическая сыпь, дискомфорт в области сердца. Такие симптомы могут говорить о развитии аутоиммунного процесса в организме.

Анализ крови на С-реактивный протеин назначают при решении вопроса о необходимости проведения антибактериальной терапии, когда у врача есть сомнения в типе инфекционного агента, вызвавшего воспаление. В отличие от бурного подъема СРБ во время бактериального заражения, при инфекции вирусной природы повышение СРБ небольшое. Определение С-реактивного белка во время лечения в динамике позволяет дать ответ о длительности использования антибиотиков.

Исследование на С-реактивный белок показано при проведении дифференциальной диагностики воспалительных болезней кишечника. При неспецифическом язвенном колите уровень СРБ гораздо ниже, чем при болезни Крона. Результаты анализа на С-реактивный белок совместно с определением уровня онкомаркеров используются для оценки прогрессирования опухоли и возможного рецидива болезни. Абсолютных противопоказаний к назначению анализа крови на С-реактивный белок нет.

Подготовка и забор крови

Для исследования крови на С-реактивный белок не требуется специальной подготовки. Анализ можно сдавать в любое время суток, вне зависимости от давности приёма пищи. Однако если врач хочет параллельно определить риск возникновения сердечно-сосудистых заболеваний, то, как правило, в комбинации с С-реактивным белком назначает липидограмму. В таком случае, следует воздержаться от приема пищи и напитков (кроме обычной воды) в течение 8-10 часов.

Кровь для анализа на СРБ берут из периферической вены. Вся процедура взятия крови длится не более 2-5 минут. Для этого на плечо накладывают жгут. Место будущей пункции обрабатывают антисептиком. Иглой пунктируют вену, присоединяют шприц и набирают несколько миллилитров крови. Жгут снимают, иглу удаляют из вены. Область ранки на несколько минут прижимают спиртовым шариком, чтобы избежать постпункционной гематомы. На пробирке с кровью указывают идентификационный номер анализа и данные пациента. Исследуемый материал транспортируется специальной службой доставки в биохимическую или иммунологическую лабораторию.

Современным способом исследования концентрации С-реактивного белка является метод иммунотурбидиметрии. Для этого используется негемолизированная сыворотка крови, специальный буферный раствор с полиэтиленгликолем и антисыворотка, содержащая моноспецифические антитела. Антисыворотка в соотношении один к трём разводится буфером. Затем в полученный раствор добавляют исследуемую сыворотку и перемешивают в течение 15 секунд. В ходе химической реакции образуется твердый осадок – преципитат. Через 5 минут прибором спектрофотометром при определенной длине волны регистрируют оптическую плотность полученного раствора и сравнивают с калибровочными растворами. Если уровень С-реактивного белка в пробе выше самой высокой концентрации стандартного калибровочного раствора, то исследуемую сыворотку в 4 раза разводят физиологическим раствором и вновь повторяют измерение. Полученный результат умножают на пять. Максимальная концентрация С-реактивного белка при таком методе исследования может достигать отметки в 850 мг/л, у детей первой недели жизни — 400 мг/л.

В экстренных ситуациях исследование уровня С-реактивного белка производят в течение получаса. Результаты анализа крови, взятой для исследования в плановом порядке, выдаются на руки или предоставляются в электронном виде по желанию пациента на следующий день.

Нормальные значения

Вне зависимости от пола и возраста пациента концентрация С-реактивного протеина в норме не должна превышать 5 мг/л. Исключения составляют новорождённые и беременные. В первую неделю жизни ребёнка допускается кратковременное повышение этого острофазового белка до 12 мг/л. У беременных в связи с иммунными реакциями и гормональной перестройкой верхняя граница нормы смещается до 20 мг/л. У курильщиков в связи с постоянным раздражением дыхательных путей никотином и смолами присутствует хроническое воспаление гортани, бронхов и альвеол. Концентрация СРБ у «заядлых» потребителей табака может достигать отметки 25 мг/л.

Снижение уровня С-реактивного белка, в сравнении с предыдущими результатами анализа, отмечается при лечении симвастатином, некоторыми гормональными препаратами и нестероидными противовоспалительными средствами. Интенсивные занятия спортом и применение заместительной гормональной терапии могут незначительно повысить концентрацию С-реактивного протеина. Эту информацию следует учитывать при назначении анализа крови на СРБ.

Повышение значений

С-реактивный белок повышается уже в первые 5-7 часов от начала болезни. При этом, чем тяжелее и активнее протекает воспалительный процесс, тем выше будет уровень показателя. На 2–3-е сутки концентрация СРБ достигает максимума. С момента стихания воспалительного процесса показатель начинает быстро снижаться. Как правило, на 7-14-е сутки после начала заболевания, С-реактивный протеин возвращается к нормальным значениям.

Степень увеличения уровня С-реактивного белка зависит от причины воспалительной реакции. При вирусном заражении, метастазах, некоторых системных заболеваниях соединительной ткани и хронических процессах с вялым течением концентрация С-реактивного белка возрастает до 10-30 мг/л. При бактериальном заражении, обострении ревматоидного артрита, остром некрозе сердечной мышцы, оперативном лечении концентрация СРБ достигает 50-100 мг/л (в некоторых случаях до 250 мг/л). При сепсисе, глубоких ожогах с большой площадью поражения, панкреонекрозе уровень С-реактивного протеина может подниматься до 400 мг/л и выше.

В течение 3-5 дней после оперативного вмешательства показатель держится в диапазоне 120-250 мг/л, а затем возвращается к норме. Если такого не происходит, то имеются все основания предполагать, что развиваются послеоперационные осложнения, такие как пневмония, абсцедирование, перитонит. Очень плохим прогностическим признаком послеоперационного периода считается стойкий высокий СРБ на уровне 200 мг/л. За 1-2 дня до смерти концентрация С-реактивного белка резко возрастает. Причиной этого является активация всех резервных возможностей человека.

При выявлении повышенного уровня С-реактивного белка на фоне отсутствия жалоб и симптомов какой-либо болезни следует подумать о возможном развитии злокачественной опухоли. Такие изменения показателя требуют всестороннего и тщательного обследования всех систем и органов пациента. Внезапный быстрый рост С-реактивного протеина при миеломной болезни считается плохим прогнозом, так как говорит о возрастании продукции интерлейкинов атипичными клетками. Увеличение концентрации СРБ при ограниченных локализованных новообразованиях, чаще всего указывает на некроз опухоли.

Повышение концентрации С-реактивного белка у детей первых дней жизни свыше 15 мг/л является прямым показанием к началу антибактериальной терапии. Причиной может явиться развитие сепсиса новорожденных. У детей с недифференцированным менингитом рост показателя более 25 мг/л подтверждает необходимость срочного присоединения к терапии антибиотиков. Увеличение уровня СРБ после трансплантации сердца чаще всего говорит о присоединении микробной инфекции. Рост показателя после пересадки почки может свидетельствовать об отторжении трансплантата.

Подъём уровня острофазового протеина на второй день после интенсивного болевого синдрома за грудиной является одним из диагностических признаков острого инфаркта миокарда. Через 2-3 недели С-реактивный белок исчезает из плазмы крови. При приступах стенокардии уровень СРБ остаётся на прежнем уровне. Считается, что длительное повышение С-реактивного протеина на уровне 10-15 мг/л у больных старше 40 лет — более достоверный и важный признак развития атеросклероза, чем высокая концентрация липопротеидов низкой плотности.

Лечение отклонений от нормы

Повышение концентрации С-реактивного белка в крови не является диагнозом. Задачей лечащего врача (кардиолога, ревматолога, онколога, врача общей практики) является установление причины состояния, вызвавшего увеличение СРБ. Эффективность проводимого лечения контролируется периодическим исследованием СРБ. Этот показатель очень высокочувствителен, поэтому правильно выбранные лечебно-оздоровительные мероприятия быстро нормализуют значения С-реактивного протеина в крови.

Специфических рекомендаций по снижению СРБ не существует. Однако некоторые советы будут полезны всем. Необходимо прекратить курение и не злоупотреблять спиртными напитками, так как эти вредные привычки повышают уровень С-реактивного белка. Рацион питания должен быть сбалансированным, из него исключаются пищевые продукты с большим содержанием насыщенных жиров. Рекомендуются прогулки на свежем воздухе и гимнастика.

Источник

C-реактивный белок (англ. C-reactive protein, CRP) — белок плазмы крови, относящийся к группе белков острой фазы, концентрация которых повышается при воспалении. Играет защитную роль, связывая бактериальный полисахарид Streptococcus pneumoniae. С-реактивный белок используется в клинической диагностике наряду с СОЭ как индикатор воспаления.

Генетика и биохимия[править | править код]

Ген CRP находится на 1-й хромосоме в локусе 1q21-q23. Молекула белка состоит из 224 остатков аминокислот[1], имеет молекулярную массу мономера 25,106 кДа и по форме представляет собой пятичленный кольцевой диск. Белок является членом небольшого семейства пентраксинов (англ. pentraxin). В пентраксиновом семействе белков CRP относится к классу патерн-распознающих рецепторов (PRRs). Показано, что все белки семейства пентраксинов активно участвуют в острых иммунологических реакциях, но именно CRP является одним из ключевых компонентов гуморального врождённого иммунитета, обеспечивая связь между врождённой и адаптивной иммунной системами[2]. CRP уже давно признан как врождённый опсонин, то есть белок, способный распознавать микробы и способствовать их поглощению фагоцитами[3]. Прототипным лигандом CRP является фосфорилхолин, связывающийся с CRP кальций-зависимым образом и являющийся компонентом большинства биологических мембран клеток, а также многих бактериальных и грибковых полисахаридов[4].

Физиологическая роль[править | править код]

CRP играет важную роль в удалении из организма биоактивных лизофосфолипидов и жирных кислот, образующихся при повреждении собственных клеточных мембран. Дело в том, что в отсутствие патологии фосфатидилхолин, являющийся основным структурным элементом всех клеточных мембран, не обнаруживается на поверхности клеток, но при повреждении клеток происходит обмен фосфолипидов между внешним и внутренним листками мембраны, в результате чего происходит обогащение внешнего листа фосфатидилсерином и фосфатидилэтаноламином, которые обычно находятся во внутреннем листе[5]. Данное перераспределение фосфолипидов делает их более восприимчивыми к гидролизу секреторной фосфолипазой А2 и последующей генерации биоактивных лизофосфолипидов (лизолецитина) и жирных кислот, в том числе и арахидоновой кислоты, которые в дальнейшем превращаются в сильнейшие медиаторы биохимических процессов [6]. Так, обладая высокой биологической активностью, лизофосфолипиды вызывают гемолиз (разрушение) эритроцитов, оказывают литическое (разрушающее) действие на клеточные мембраны, активируют макрофаги и усиливают образование антител на растворимые белки и некоторые другие антигены[6]. В свою очередь, расщепление фосфолипазой A2 фосфатидилхолина приводит к экспозиции его головной группы на клеточной мембране, которая и становится местом связывания CRP с повреждённой (или апоптирующей) клеткой[7]. Связывание CRP с поврежденными клетками обусловливает дальнейшее удаление их остатков.
Согласно наиболее распространенной концепции, данный процесс осуществляется за счёт способности CRP усиливать классический путь активации комплемента на поверхности апоптозных клеток, что облегчает поглощение этих клеток макрофагами, имеющими рецепторы для комплемента CR3 и CR4[8]. Однако, в соответствии с результатами экспериментальных исследований С.П. Харта (Hart S.P., 2005), CRP не участвует в опсонизации на ранних этапах апоптоза нейтрофилов человека, поскольку может связываться только с структурами внутреннего листка клеточной мембраны, которые оказываются на поверхности клетки лишь на поздних стадиях апоптоза[9]. Более того, не было получено подтверждения того, что CRP, связываясь с FcγRIIA, способен оказывать влияние на фагоцитоз апоптозных клеток макрофагами.
Показано, что помимо связывания с фосфатидилхолином, CRP также может связываться с ядерным антигеном, являющимся аутоантигеном; при этом он связывается не с нативной ДНК (голой ДНК), а с малыми ядерными рибонуклеопротеидными частицами (snRNP)[10]. Связываясь с ядерными структурами, CRP также активирует комплемент, что и приводит к улучшению опсонизации потенциальных аутоантигенов[11]. Полученные исследователями данные о способности CRP облегчать клиренс продуктов клеточного апоптоза за счет связывания с ядерными антигенами, привели к теории «выведения отходов», заключающейся в том, что, маскируя аутоантигены от иммунной системы, или повышая их выведение, CRP предотвращает развитие или уменьшает аутоиммунных заболеваний[12].

Имеются данные, что, помимо активации комплемента по классическому пути, CRP, за счёт образования связи с фактором H, являющимся растворимым гликопротеином, циркулирующим в человеческой плазме, способен регулировать активацию комплемента и по альтернативному пути[13]. Важно отметить, что фактор Н связывается с гликозаминогликанами, которые, как правило, присутствуют на клетках хозяина, но не на поверхности патогена, поэтому взаимодействие CRP с фактором H осуществляется только локально в местах повреждения, ограничивая тем самым чрезмерную активность комплемента в тканях [13].
Ещё одним белком, с которым взаимодействует CRP, является М-фиколин (M-ficolin), способный распознавать патогенные микроорганизмы и участвовать в активации комплемента [23]. М-фиколин экспрессируется миелоидными клетками и II типом альвеолярных эпителиальных клеток, а кроме того, как показали недавние исследования, секретируется во внеклеточную среду (плазму крови) моноцитами и макрофагами[14]. В настоящее время показано, что растворимые лектины (в том числе и М-фиколин) моноцитарного происхождения способны преодолевать отсутствие собственного мембранного якоря путём стыковки с трансмембранным рецептором-43 моноцитов, связанным с G-белками (GPCR43). При этом, индукция конформационных изменений в молекуле М-фиколина, которая обеспечивает взаимодействие между C-реактивным белком и комплексом M-фиколин/GPCR43, стимулируется даже лёгким ацидозом в месте повреждения. В результате данного взаимодействия ограничивается производство IL-8, и, тем самым, предотвращается чрезмерная иммунная активация[14].
Необходимо отметить, что у человека большое значение в противовоспалительных процессах играет способность CRP связываться с Fc-рецепторами (CD64) к мономерным иммуноглобулинам изотипа IgG с высокой аффинностью, поскольку только у человека имеется рецептор FcγRI, имеющий высокое сродство к IgG[15].
Связываясь с FcγR на макрофагах, CRP вызывает выработку не только провоспалительных, но и в большей степени противовоспалительных цитокинов и TGFβ, которые способны подавлять активность клеток Th1 и воспалительных макрофагов[11].

В диагностике[править | править код]

При инфекционных заболеваниях костей и суставов у детей С-реактивный белок является хорошим маркером и указывает на наличие бактерий в крови[16].

CRP и сердечно-сосудистые заболевания[править | править код]

Отношения между CRP и сердечно-сосудистыми заболеваниями исследуются уже на протяжении многих лет, результаты описаны в целом ряде оригинальных и обзорных исследований[17].
Наиболее часто выводы о возможности участия CRP в патогенезе атеросклероза и острого инфаркта миокарда базируются на его способности активировать комплемент и фактах обнаружения CRP на липопротеинах низкой плотности, на поврежденных и мертвых клетках[18]. Так, ещё в 1978 году И. Кюшнер (Kushner I and all., 1978) сообщил об ассоциации быстрого синтеза CRP с острым инфарктом миокарда у людей[19], а в работах Де Бира с коллегами (de Beer and all., 1982) отмечалось, что стабильно повышенная концентрация циркулирующих CRP после инфаркта достоверно коррелировала с плохим прогнозом заболевания[20]. Полученные данные были подтверждены и в больших рандомизированных исследованиях[21].
Считается, что определение концентрации CRP в плазме позволяет предсказать не только развитие тромбоза артерий, но и постинфарктный прогноз; при этом, повышение уровня CRP является фактором риска как для не фатального, так и для фатального ИМ[22]. Более того, имеются данные о том, что CRP может быть надежным маркером риска рестеноза после чрескожных коронарных вмешательств[23]. Согласно литературным данным, сравнение уровней CRP у больных с нестабильной стенокардией, острым инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST (STEMI) и острым инфарктом миокарда без подъёма сегмента ST (Non-STEMI) показало, что CRP был повышен (> 3 мг/л) у 27,6 % пациентов с нестабильной стенокардией, у 70,9 % в группе STEMI и у 77,9 % в группе Non-STEMI[24]. При этом, у больных с повышенным уровнем CRP острые сердечные приступы возникали в 3 раза чаще, чем у пациентов с CRP < 3 мг л[24]. Сопоставление же роли CRP в развитии ИБС у мужчин с ролью других базовых участников острой фазы воспаления показало, что мужчины, имеющие высокие показатели уровня CRP, имели достоверно больше шансов на развитие ИБС[25]. Важным является то, что повышенный уровень CRP в плазме позволяет прогнозировать риск развития инфаркта миокарда и тромбоэмболического инсульта даже у практически здоровых мужчин, что в определённой степени свидетельствует в пользу гипотезы о важной роли хронического воспаления в патогенезе атеротромбоза[26]. Аналогичные данные получены и у женщин[27]. В пользу особой роли воспаления и CRP в возникновении ИМ свидетельствуют данные анализа результатов 8,5-годичного наблюдения за пациентами, с повышенным уровнем CRP, проведенного во время Хельсинкского исследования (Helsinki Heart Study, 1987), согласно которому, у больных с высоким уровнем антител и высоким уровнем CRP риск развития инфаркт миокарда или коронарной смерти значительно и достоверно увеличивался[28].
Также определённым подтверждением того, что не степень атеросклеротического поражения коронарных сосудов, а именно высокий уровень CRP играет основную роль в прогнозировании возникновения и возможно формировании ИМ, свидетельствует тот факт, что высокочувствительные методики определения CRP позволяют выявлять риск развития ИМ даже у лиц с низким и умеренным уровнем липидов [26].

Примечания[править | править код]

↑
C-reactive protein [Homo sapiens] (англ.). Protein database. National Center for Biotechnology Information. (Проверено 17 сентября 2009)
↑ Назаров П.Г. Пентраксины в реакциях врождённого и приобретённого иммунитета, организации матрикса, фертильности // Мед. акад. ж. 2010. Т. 10. № 4. С. 107-124.
↑ Bottazzi B., Doni A., Garlanda C., Mantovani A. An integrated view of humoral innate immunity: pentraxins as a paradigm. (англ.) // Annual review of immunology. — 2010. — Vol. 28. — P. 157—183. — doi:10.1146/annurev-immunol-030409-101305. — PMID 19968561. [исправить]
↑ Nazarov P. G., Krylova I. B., Evdokimova N. R., Nezhinskaya G. I., Butyugov A. A. C-reactive protein: a pentraxin with anti-acetylcholine activity. (англ.) // Life sciences. — 2007. — Vol. 80, no. 24-25. — P. 2337—2341. — doi:10.1016/j.lfs.2007.04.031. — PMID 17531271. [исправить]
↑ Li Y. P., Mold C., Du Clos T. W. Sublytic complement attack exposes C-reactive protein binding sites on cell membranes. (англ.) // Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950). — 1994. — Vol. 152, no. 6. — P. 2995—3005. — PMID 8144898. [исправить]
↑ 1 2 Hack C. E., Wolbink G. J., Schalkwijk C., Speijer H., Hermens W. T., van den Bosch H. A role for secretory phospholipase A2 and C-reactive protein in the removal of injured cells. (англ.) // Immunology today. — 1997. — Vol. 18, no. 3. — P. 111—115. — PMID 9078682. [исправить]
↑ Назаров П.Г., Виташенкова Н.В., Киселева Е.П., Полевщиков А.В., Бутюгов А.А., Берестовая Л.К. Влияние С-реактивного белка и его субъединиц на цитотоксический эффект фактора некроза опухолей  в отношении фибробластов линии L929 // Цитология. 1996. Т. 38. № 7. С. 742-750.
↑ Mevorach D., Mascarenhas J. O., Gershov D., Elkon K. B. Complement-dependent clearance of apoptotic cells by human macrophages. (англ.) // The Journal of experimental medicine. — 1998. — Vol. 188, no. 12. — P. 2313—2320. — PMID 9858517. [исправить]
↑ Hart S. P., Alexander K. M., MacCall S. M., Dransfield I. C-reactive protein does not opsonize early apoptotic human neutrophils, but binds only membrane-permeable late apoptotic cells and has no effect on their phagocytosis by macrophages. (англ.) // Journal of inflammation (London, England). — 2005. — Vol. 2. — P. 5. — doi:10.1186/1476-9255-2-5. — PMID 15927062. [исправить]
↑ Du Clos T. W., Mold C. Pentraxins (CRP, SAP) in the process of complement activation and clearance of apoptotic bodies through Fcγ receptors. (англ.) // Current opinion in organ transplantation. — 2011. — Vol. 16, no. 1. — P. 15—20. — doi:10.1097/MOT.0b013e32834253c7. — PMID 21150611. [исправить]
↑ 1 2 Rodriguez W., Mold C., Kataranovski M., Hutt J. A., Marnell L. L., Verbeek J. S., Du Clos T. W. C-reactive protein-mediated suppression of nephrotoxic nephritis: role of macrophages, complement, and Fcgamma receptors. (англ.) // Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950). — 2007. — Vol. 178, no. 1. — P. 530—538. — PMID 17182593. [исправить]
↑ Russell A. I., Cunninghame Graham D. S., Shepherd C., Roberton C. A., Whittaker J., Meeks J., Powell R. J., Isenberg D. A., Walport M. J., Vyse T. J. Polymorphism at the C-reactive protein locus influences gene expression and predisposes to systemic lupus erythematosus. (англ.) // Human molecular genetics. — 2004. — Vol. 13, no. 1. — P. 137—147. — doi:10.1093/hmg/ddh021. — PMID 14645206. [исправить]
↑ 1 2 Jarva H., Jokiranta T. S., Hellwage J., Zipfel P. F., Meri S. Regulation of complement activation by C-reactive protein: targeting the complement inhibitory activity of factor H by an interaction with short consensus repeat domains 7 and 8-11. (англ.) // Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950). — 1999. — Vol. 163, no. 7. — P. 3957—3962. — PMID 10490997. [исправить]
↑ 1 2 Honoré C., Rørvig S., Munthe-Fog L., Hummelshøj T., Madsen H. O., Borregaard N., Garred P. The innate pattern recognition molecule Ficolin-1 is secreted by monocytes/macrophages and is circulating in human plasma. (англ.) // Molecular immunology. — 2008. — Vol. 45, no. 10. — P. 2782—2789. — doi:10.1016/j.molimm.2008.02.005. — PMID 18343499. [исправить]
↑ Lu J., Ellsworth J. L., Hamacher N., Oak S. W., Sun P. D. Crystal structure of Fcγ receptor I and its implication in high affinity γ-immunoglobulin binding. (англ.) // The Journal of biological chemistry. — 2011. — Vol. 286, no. 47. — P. 40608—40613. — doi:10.1074/jbc.M111.257550. — PMID 21965667. [исправить]
↑ Pääkkönen M., Kallio M. J., Kallio P. E., Peltola H. C-reactive protein versus erythrocyte sedimentation rate, white blood cell count and alkaline phosphatase in diagnosing bacteraemia in bone and joint infections. (англ.) // Journal of paediatrics and child health. — 2013. — Vol. 49, no. 3. — P. 189—192. — doi:10.1111/jpc.12122. — PMID 23438321. [исправить]
↑ Сарапульцев П.А., Сарапульцев А.П. Роль c-реактивного белка в острофазовом ответе при инфаркте миокарда // Цитокины и воспаление 2013. Т. 12. № 4. С. 18-24.
↑ Pepys M. B., Hirschfield G. M. C-reactive protein and atherothrombosis. (англ.) // Italian heart journal : official journal of the Italian Federation of Cardiology. — 2001. — Vol. 2, no. 3. — P. 196—199. — PMID 11305531. [исправить]
↑ Kushner I., Broder M. L., Karp D. Control of the acute phase response. Serum C-reactive protein kinetics after acute myocardial infarction. (англ.) // The Journal of clinical investigation. — 1978. — Vol. 61, no. 2. — P. 235—242. — doi:10.1172/JCI108932. — PMID 621273. [исправить]
↑ de Beer F. C., Hind C. R., Fox K. M., Allan R. M., Maseri A., Pepys M. B. Measurement of serum C-reactive protein concentration in myocardial ischaemia and infarction. (англ.) // British heart journal. — 1982. — Vol. 47, no. 3. — P. 239—243. — PMID 7059401. [исправить]
↑ Haverkate F., Thompson S. G., Pyke S. D., Gallimore J. R., Pepys M. B. Production of C-reactive protein and risk of coronary events in stable and unstable angina. European Concerted Action on Thrombosis and Disabilities Angina Pectoris Study Group. (англ.) // Lancet (London, England). — 1997. — Vol. 349, no. 9050. — P. 462—466. — PMID 9040576. [исправить]
↑ Pepys M. B., Hirschfield G. M., Tennent G. A., Gallimore J. R., Kahan M. C., Bellotti V., Hawkins P. N., Myers R. M., Smith M. D., Polara A., Cobb A. J., Ley S. V., Aquilina J. A., Robinson C. V., Sharif I., Gray G. A., Sabin C. A., Jenvey M. C., Kolstoe S. E., Thompson D., Wood S. P. Targeting C-reactive protein for the treatment of cardiovascular disease. (англ.) // Nature. — 2006. — Vol. 440, no. 7088. — P. 1217—1221. — doi:10.1038/nature04672. — PMID 16642000. [исправить]
↑ Biasucci L. M., Liuzzo G., Colizzi C., Rizzello V. Clinical use of C-reactive protein for the prognostic stratification of patients with ischemic heart disease. (англ.) // Italian heart journal : official journal of the Italian Federation of Cardiology. — 2001. — Vol. 2, no. 3. — P. 164—171. — PMID 11305527. [исправить]
↑ 1 2 Sheikh A. S., Yahya S., Sheikh N. S., Sheikh A. A. C-reactive Protein as a Predictor of Adverse outcome in Patients with Acute Coronary Syndrome. (англ.) // Heart views : the official journal of the Gulf Heart Association. — 2012. — Vol. 13, no. 1. — P. 7—12. — doi:10.4103/1995-705X.96660. — PMID 22754634. [исправить]
↑ Danesh J., Whincup P., Walker M., Lennon L., Thomson A., Appleby P., Gallimore J. R., Pepys M. B. Low grade inflammation and coronary heart disease: prospective study and updated meta-analyses. (англ.) // BMJ (Clinical research ed.). — 2000. — Vol. 321, no. 7255. — P. 199—204. — PMID 10903648. [исправить]
↑ 1 2 Rifai N. High-sensitivity C-reactive protein: a useful marker for cardiovascular disease risk prediction and the metabolic syndrome. (англ.) // Clinical chemistry. — 2005. — Vol. 51, no. 3. — P. 504—505. — doi:10.1373/clinchem.2004.044990. — PMID 15738514. [исправить]
↑ Ridker P. M., Buring J. E., Shih J., Matias M., Hennekens C. H. Prospective study of C-reactive protein and the risk of future cardiovascular events among apparently healthy women. (англ.) // Circulation. — 1998. — Vol. 98, no. 8. — P. 731—733. — PMID 9727541. [исправить]
↑ Roivainen M., Viik-Kajander M., Palosuo T., Toivanen P., Leinonen M., Saikku P., Tenkanen L., Manninen V., Hovi T., Mänttäri M. Infections, inflammation, and the risk of coronary heart disease. (англ.) // Circulation. — 2000. — Vol. 101, no. 3. — P. 252—257. — PMID 10645920. [исправить]

Ссылки[править | править код]

CRP (C-реактивный белок)
MedlinePlus C-реактивный белок

Источник