Амф анализ крови что это

[18-073]
АМФ-дезаминаза (AMPD1). Выявление мутации C34T

2395 руб.

Маркер связан с особенностями развития скелетных мышц. Исследуется для выявления способности переносить продолжительные физические нагрузки.

Метод исследования

Полиморфизм длин рестрикционных фрагментов.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь, буккальный (щечный) эпителий.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Специальной подготовки не требуется.

Название гена – AMPD1

OMIM -+102770

Локализация гена на хромосоме – 1p13.2

Функция гена

Ген AMPD1 кодирует аденозинмонофосфат-дезаминазу 1, специфичный для скелетных мышц белок, участвующий в регуляции энергетических процессов. Он катализирует дезаминирование аденозин монофосфата (АМР, англ. аdenosine monophosphate) до инозина монофосфата (IMP, англ. inosine monophosphate) и играет важную роль в цикле пуриновых нуклеотидов.

Генетический маркер C34T

Участок ДНК в составе гена AMPD1, в котором происходит замена цитозина (С) на тимин (Т) в позиции 34, называется генетическим маркером C34T. Если в данной позиции находится цитозин, такой вариант гена обозначается как С-аллель, а если тимин – Т-аллель.

В результате данной замены кодон, кодирующий аминокислоту глутамин, замещается на стоп-кодон и синтез белка на нем прекращается. Синтезируется укороченный белок, лишенный каталитической активности.

Возможные генотипы

С/С
С/Т
Т/Т

Встречаемость в популяции

Встречаемость аллеля Т в европейской популяции составляет 11 %.

Общая информация об исследовании

В регуляции энергетического обмена в живых организмах принимает участие фермент – аденозинмонофосфат-дезаминаза (АМФ-дезаминаза). У человека существует 3 изоформы АМФ-дезаминаз: ген AMPD1 кодирует M (muscle, мышечную) изоформу, ген AMPD2 кодирует L (liver, печеночную) изоформу и ген AMPD3 кодирует E (erythrocyte, эритроцитарную) изоформу белка АМФ-дезаминазы.

Ген AMPD1 кодирует аденозинмонофосфат-дезаминазу 1, специфичый для скелетных мышц белок, участвующий в регуляции энергетических процессов. Он катализирует дезаминирование аденозин монофосфата (АМР, англ. аdenosine monophosphate) до инозина монофосфата (IMP, англ. inosine monophosphate) и играет важную роль в цикле пуриновых нуклеотидов.

Специфическая для скелетных мышц изоформа АМФ-дезаминазы активируется при выполнении краткосрочных физических упражнений высокой интенсивности и является важным регулятором метаболизма мышечной энергии при физической нагрузке.

Сравнивая две группы людей, исследователи выявили, что частота генотипа Т/Т и аллеля Т ниже в группе спортсменов скоростно-силовых видов спорта, по сравнению с группой людей, не занимающихся спортом. Это говорит о том, что при становлении спортивного мастерства у атлетов происходит естественный отбор, который дает преимущества людям с благоприятными для спортивных достижений вариантами генов. Таким образом, аллель С гена AMPD1 можно считать маркером предрасположенности к скоростно-силовым видам мышечной деятельности. В то время как наличие в генотипе аллеля Т негативно сказывается на самочувствии человека при тяжелых физических нагрузках (может отмечаться слабость, быстрая утомляемость и мышечные судороги).

С другой стороны, была показана ассоциация наличия Т — аллеля в генотипе больных с ишемической болезнью сердца и сердечной недостаточностью и более редкой встречаемостью у них ожирения и диабета. То есть носительство генотипа С/Т или Т/Т является защитой от развития ожирения и диабета у таких пациентов. Аллель Т также ассоциирован с лучшей выживаемостью пациентов с ишемической болезнью сердца. Это связано с повышением концентрации аденозина в сердечной мышце, что защищает ее во время ишемических событий и продляет пациенту жизнь.

Интерпретация результатов

С/С – каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 не нарушена
С/Т — каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 снижена
Т/Т — каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 отсутствует

Результаты исследования должны интерпретироваться врачом в комплексе с другими генетическими, анамнестическими, клиническими и лабораторными данными.

Важные замечания

Для данного маркера не существует понятия «норма» и «патология», т.к. исследуется полиморфизм гена.

Литература

Fedotovskaya ON, Danilova AA, Akhmetov II. Effect of AMPD1 gene polymorphism on muscle activity in humans. Bull Exp Biol Med. 2013 Feb;154(4):489-91. [PMID: 23486588]
Krzysztof Safranow et al. AMPD1 gene mutations are associated with obesity and diabetes in Polish patients with cardiovascular diseases. J Appl Genet. 2011 February; 52(1): 67–76. [PMID: 21108053]
Anderson JL, Habashi J, Carlquist JF, Muhlestein JB, Horne BD, Bair TL, Pearson RR, Hart N. A common variant ofthe AMPD1 gene predicts improved cardiovascular survival in patients with coronary artery disease. J Am Coll Cardiol. 2000 Oct;36(4):1248-52. [PMID: 11028479]

Источник

Название гена

AMPD1 OMIM -+102770

Локализация гена на хромосоме

1p13.2

Функция гена

Ген AMPD1 кодирует аденозинмонофосфат-дезаминазу 1, специфичный для скелетных мышц белок, участвующий в регуляции энергетических процессов. Он катализирует дезаминирование аденозин монофосфата (АМР, англ. аdenosine monophosphate) до инозина монофосфата (IMP, англ. inosine monophosphate) и играет важную роль в цикле пуриновых нуклеотидов.

Генетический маркер C34T

Участок ДНК в составе гена AMPD1, в котором происходит замена цитозина (С) на тимин (Т) в позиции 34, называется генетическим маркером C34T. Если в данной позиции находится цитозин, такой вариант гена обозначается как С-аллель, а если тимин – Т-аллель.

Возможные генотипы

С/С
С/Т
Т/Т

Частота встречаемости в популяции

Частота встречаемости аллеля Т в европейской популяции составляет 11 %.

Описание

В регуляции энергетического обмена в живых организмах принимает участие фермент – аденозинмонофосфат-дезаминаза (АМФ-дезаминаза). У человека существует 3 изоформы АМФ-дезаминаз: ген AMPD1 кодирует M (muscle, мышечную) изоформу, ген AMPD2 кодирует L (liver, печеночную) изоформу и ген AMPD3 кодирует E (erythrocyte, эритроцитарную) изоформу белка АМФ-дезаминазы.

Ген AMPD1 кодирует аденозинмонофосфат-дезаминазу 1, специфичый для скелетных мышц белок, участвующий в регуляции энергетических процессов. Он катализирует дезаминирование аденозин монофосфата (АМР, англ. аdenosine monophosphate) до инозина монофосфата (IMP, англ. inosine monophosphate) и играет важную роль в цикле пуриновых нуклеотидов.

Сравнивая две группы людей, исследователи выявили, что частота генотипа Т/Т и аллеля Т ниже в группе спортсменов скоростно-силовых видов спорта, по сравнению с группой людей, не занимающихся спортом. Это говорит о том, что при становлении спортивного мастерства у атлетов происходит естественный отбор, который дает преимущества спортсменам с благоприятными для спортивных достижений вариантами генов. Таким образом, аллель С гена AMPD1 можно считать маркером предрасположенности к скоростно-силовым видам мышечной деятельности. В то время как наличие в генотипе аллеля Т негативно сказывается на самочувствии человека при тяжелых физических нагрузках (может отмечаться слабость, быстрая утомляемость и мышечные судороги).

С другой стороны, была показана ассоциация наличия Т — аллеля в генотипе больных с ишемической болезнью сердца и сердечной недостаточностью и более редкой встречаемостью у них ожирения и диабета. То есть носительство генотипа С/Т или Т/Т является защитой от развития ожирения и диабета у таких пациентов. Аллель Т также ассоциирован с лучшей выживаемостью пациентов с ишемической болезнью сердца. Это связано с повышением концентрации аденозина в сердечной мышце, что защищает её во время ишемических событий и продляет пациенту жизнь.

Интерпретация результатов

С/С – каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 не нарушена
С/Т — каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 снижена
Т/Т — каталитическая активность АМФ-дезаминазы 1 отсутствует

Важные замечания

Для данного маркера не существует понятия «норма» и «патология», т.к. исследуется полиморфизм гена.

Услуги по взятию (сбору) биоматериала

Буккальный (щечный) эпителий
Венозная кровь

Срок выполнения

10 суток

Методы

Полиморфизм длин рестрикционных фрагментов

Тип биоматериала и способы взятия

Тип	На дому	В Центре	Самостоятельно
Буккальный (щечный) эпителий	да	да
Венозная кровь	да	да

На дому: возможно взятие биоматериала сотрудником мобильной службы.

В Диагностическом центре: взятие, либо самостоятельный сбор биоматериала осуществляется в Диагностическом центре.

Самостоятельно: сбор биоматериала осуществляется самим пациентом (моча, кал, мокрота и т.п.). Другой вариант – образцы биоматериала предоставляет пациенту врач (например, операционный материал, ликвор, биоптаты и т.п.). После получения образцов пациент может как самостоятельно доставить их в Диагностический центр, так и вызвать мобильную службу на дом для передачи их в лабораторию.

Литература

Fedotovskaya ON, Danilova AA, Akhmetov II. Effect of AMPD1 gene polymorphism on muscle activity in humans. Bull Exp Biol Med. 2013 Feb;154(4):489-91.
Krzysztof Safranow et al. AMPD1 gene mutations are associated with obesity and diabetes in Polish patients with cardiovascular diseases. J Appl Genet. 2011 February; 52(1): 67–76.
Anderson JL, Habashi J, Carlquist JF, Muhlestein JB, Horne BD, Bair TL, Pearson RR, Hart N. A common variant ofthe AMPD1 gene predicts improved cardiovascular survival in patients with coronary artery disease. J Am Coll Cardiol. 2000 Oct;36(4):1248-52.

Источник

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 22 февраля 2018;
проверки требуют 4 правки.

цАМФ, циклический аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, 3’5′-цAMФ, 3’5′-cAMP) — органическое соединение, производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов (например, глюкагона или адреналина), которые не могут проходить через клеточную мембрану.

Метаболизм цAMФ[править | править код]

3’5′-цAMФ синтезируется аденилатциклазой в ответ на некоторые гормональные стимуляторы; действует как вторичный посредник при клеточном гормональном контроле путём стимуляции протеинкиназ.
цАМФ является аллостерическим эффектором протеинкиназ A и ионных каналов. Синтезируется цАМФ мембранными аденилатциклазами (семейство ферментов, катализирующих реакцию циклизации АТФ с образованием цАМФ и неорганического пирофосфата). Расщепление цАМФ с образованием АМФ катализируется фосфодиэстеразами. Ингибируются цАМФ только при высоких концентрациях метилированных производных ксантина, например, кофеина.
Аденилатциклазы активируются G-белками (активность которых в свою очередь зависит от метаботропных рецепторов, связанных с G-белками) .

Протеинкиназа А[править | править код]

В неактивном состоянии протеинкиназа A является тетрамером, в котором две К (каталитические) субъединицы самоингибированы регуляторными (R) субъединицами. При связывании цAMФ R-субъединицы диссоциируют из комплекса и происходит активация К-субъединиц. Активированная протеинкиназа А фосфорилирует остатки серина и треонина в более чем 100 различных белках, в том числе во многих ферментах.

цAMФ как вторичный посредник в сигнальной трансдукции[править | править код]

цAMФ осуществляет функции вторичного внутриклеточного посредника в действии первичных посредников (веществ, имеющих короткий период биодеградации) — например, ряда гормонов и нейромедиаторов. цAMФ опосредует биологическую функцию гормонов путём активации (инактивации) клеточных протеинкиназ (фосфатаз). Протеинкиназы, в свою очередь, фосфорилируют эффекторные белки и изменяют (увеличивают или уменьшают) их активность.

При активации аденилатциклазы, катализирующей образование цAMФ из АТФ, или блокировании фосфодиэстеразы, осуществляющей деградацию этого цAMФ, концентрация цAMФ в клетке увеличивается. Таким образом, содержание цАМФ в клетке определяется соотношением активностей этих двух ферментов. Связь между гормоном или др. химическим сигналом (первый посредник) и цAMФ (второй посредник) осуществляет аденилатциклазный комплекс, включающий рецептор, настроенный на определённый гормон (или др. биологически активное вещество) расположенный на внешней стороне клеточной мембраны, и аденилатциклазу, расположенную на внутренней стороне мембраны. Гормон, взаимодействуя с рецептором, активирует аденилатциклазу, которая образует цAMФ из АТФ.

Концентрация цAMФ, образующегося в клетке, превышает концентрацию действующего на клетку гормона в 100 раз. В основе механизма действия цAMФ в тканях животных и человека лежит его взаимодействие с протеинкиназами, например, протеинкиназы А. Связывание цAMФ с регуляторной субъединицей протеинкиназы приводит к диссоциации фермента и активации его каталитической субъединицы, которая, освободившись от регуляторной субъединицы, способна фосфорилировать определённые белки (в том числе ферменты). Изменение свойств этих макромолекул путём фосфорилирования меняет и соответствующие функции клеток. цAMФ играет определённую роль в морфологии, подвижности, пигментации клеток, в кроветворении, клеточном иммунитете, вирусной инфекции и др.

Роль цАМФ в бактериальных клетках[править | править код]

В бактериях уровень цАМФ изменяется в зависимости от среды культивирования. В частности, уровень цАМФ низок, если в качестве источника углерода используется глюкоза. Это регулируется через ингибирование цАМФ-образующего фермента, аденилатциклазы, как побочный продукт транспорта глюкозы в клетку. Транскрипционный фактор CRP (cAMP receptor protein), также называемый CAP (активатный белок генов катаболизма) формирует комплекс с цАМФ и таким образом становится возможным его связывание с ДНК. Комплекс CRP-цАМФ увеличивает экспрессию большого количества генов, включая некоторые ферменты, ответственные за запасание энергии независимо от глюкозы.

цАМФ, к примеру, вовлечен в положительную регуляцию lac оперона. В среде с низкой концентрацией глюкозы, цАМФ накапливается и связывается с аллостерическим сайтом транскрипционного регулятора CRP. Этот белок переходит в активную форму и связывается со специфическим сайтом левее lac промотора, облегчая посадку РНК полимеразы на соседний промотер для старта транскрипции с lac оперона, увеличивая скорость транскрипции lac оперона. При высокой концентрации глюкозы, концентрация цАМФ падает, и CRP диссоциирует из lac оперона.

См.также[править | править код]

Циклический гуанозинмонофосфат
Протеинкиназа A

Литература[править | править код]

Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки : в 3-х томах. — М.: Мир, 1994. — 1558 с. — ISBN 5-03-001986-3.

Источник

Для того чтобы правильно назначить лечение, необходимо с точностью диагностировать само заболевание. Для этого чаще всего назначают общий и биохимический анализ крови. В последний входят исследования АСТ и АЛТ (Алат и Асат). Что это такое, сколько составляет норма и почему их уровень может повышаться?

АЛТ и АСТ в анализе крови: что это такое

АСТ (аспартатаминотрансфераза, AST, АсАТ) – это специальный фермент, который берет участие в переносе аминокислоты аспартата от одной биомолекулы к другой. В данном случае В6 выступает в качестве кофермента. Самая большая активность данного фермента проявляется в сердце, мышечных тканях, печени и почках.

Также есть еще одна, не менее важная составляющая биохимического исследования. Это АЛТ (ALT, аланинаминотрансфераза, АлАТ) – специальный фермент, который переносит аминокислоту аланин из одной биомолекулы в другую. Как и в первом случае, витамин В6 выступает в качестве кофермента. Также стоит отметить, что кроме максимальной активности в сердце, печени, почках и мышечной ткани, он имеется в поджелудочной железе.

Показатели АЛТ и АСТ — важная составляющая биохимического исследования

Нормы содержания для взрослых и детей

Анализ крови на АСТ, как и на АЛТ, входят в биохимический анализ крови. Соответственно, они имеют свои определенные нормы содержания. Отличия могут быть не только в результатах мужчин и женщин, а также у разных возрастных категорий. Так, у мужчин АЛТ составляет не больше 40 Ед/литр, а у женщин не более 32 Ед/литр.

АЛТ может быть существенно повышен у физически здоровых людей из-за активного образа жизни и приёма разных лекарственных препаратов. Также он чаще всего наблюдается повышенным у подростков, так как их организм находится в стадии активного роста. Биохимический анализ крови такие показатели выявляет достаточно хорошо, тем более что есть общая расшифровка для индексов.

Показатели АСТ и АЛТ можно узнать в расшифровке биохимического анализа крови

Что касается нормы показателя АСТ, то он тоже разный у мужчин и женщин. У мужчин норма считается в пределах от 15 до 31 Ед/литр, а у женщин может достигать от 20 до 40 Ед/литр. Также, как и в предыдущем случае, совершенно незначительное повышение может наблюдаться у здорового человека после приема различных лекарственных препаратов.

Также АсАТ повышается после приёма алкоголя, что не исключает результата после принятия некоторых лекарств на основе спирта. К числу таких лекарственных препаратов относятся и такие, как валериана, почти все антибиотики, парацетамол и витамин А.

Таблица норм при проведении биохимического анализа крови

Причины повышенных показателей

В медицинской практике наблюдается множество различных случаев, когда возможно повышение рассматриваемых трансаминаз. Так можно с точностью выделить наиболее распространенные причины ложных результатов. Биохимический анализ крови на АСТ и АЛТ будет повышен при инфаркте миокарда. Самое максимальное значение АлАТ может наблюдаться при острой форме заболевания. Эти цифры могут быть в пределах 130–150% отклонены от норм.

Колебания уровня АсАТ может достигать от 450 до 500% от нормы. В данном случае расшифровка будет более тщательной, так как необходимо вычислить все существующие параметры для получения точного результата пациента. Также показатель АлАТ может возрастать при остром гастрите независимо от его формы.

Увеличение цифр может наблюдаться еще за 15 дней до проведения обследования и проявления существенных симптомов. Не исключением является присутствие гепатита А и В. Если грамотно и вовремя провести лечение, то все показатели приходят в норму приблизительно за полтора месяца. Главное, должна быть правильна проведена расшифровка результатов АСТ и АЛТ, иначе пациенту придется проходить повторное обследование.

Показатели могут возрастать при тяжелой форме вирусного гепатита, при этом коэффициент активности трансфераз сыворотки может достигать значений от 0,55 до 0,65.

Значения АЛТ и АСТ могут повыситься при тяжёлой форме вирусного гепатита

Показатели могут не повышаться при острой форме цирроза печени. Встречается довольно много случаев, когда повышение все же наблюдается и достигают 77% от нормы. Особое внимание стоит уделять значениям билирубина при анализе на данные трансаминазы.

Чаще происходит так, что аминотрансферазная диссоциация проявляется в гипербилирубинемии и при этом снижается активность аминотрансферазы. Такие действия при выявлении трансаминаз могут свидетельствовать о наличии печеночной недостаточности, что протекает в острой форме, а также о наличии печеночной желтухи. Именно она характеризуется устойчивой желчной гипертензией.

Видео: анализ крови АСТ и АЛТ

Обследование

Для того чтобы сдать биохимический анализ крови на АСТ и АЛТ, не нужно никакой особенной подготовки. Он сдается в свободном порядке. Главное, сдавать его утром натощак и предупреждать о приеме некоторых лекарственных препаратов, если такие имеются. Также необходимо в полной мере ограничить прием алкоголя и табакокурения. Это может существенно повлиять на результат, тем самым выдавая ложные результаты исследования.

Важно назначить этот анализ пациенту вовремя и провести правильно, тем более если это касается данных показателей. Чаще всего обследования на АсАТ и АлАТ должны содержаться в медицинской книжке, что гарантирует здоровье каждого человека при устройстве на работу.

Трансаминазу АсАТ необходимо все время держать под контролем, чтобы ее повышение не стало единственной причиной развития некоторых серьезных заболеваний. Особенно это касается работы сердечно-сосудистой системы. Именно она чаще всего страдает первой, а потом большая часть давления переходит на печень и почки. Легче выявить проблемы с сердцем, так как оно активно проявляет свою боль, в то время как печень до последнего не болит.

Материал дополнен и актуализирован 28.02.2018

Как я стал врачом? Довольно-таки трудный вопрос… Если задуматься — выбора и не было. Я родился в семье врача реаниматолога, и каждый день за ужином я слышал рассказ отца о том, как же прошел его день. В детстве это всё казалось фантастичным, за гранью реальности. Оцените статью:

Источник: krasnayakrov.ru

Источник